Məlumat

Niyə asparagin və glutamin iki fərqli abreviaturaya malikdir?

Niyə asparagin və glutamin iki fərqli abreviaturaya malikdir?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Amin turşusu abbreviaturalarına baxıram və ziyarət etdiyim hər saytda asparagin və glutamin iki fərqli abreviaturaya malikdir. Bunun səbəbi varmı? Onlar fərqli xüsusiyyətlərə malik ola biləcək amin turşusunun müxtəlif formalarını təmsil edirlərmi?

Nümunə olaraq bu saytdakı abreviaturalara baxıram: http://www.hgmd.cf.ac.uk/docs/cd_amino.html

Səhifədə asparaginin 'N' qısaltması və 'B' qısaltması var. 'B' abbreviaturası kodona uyğun gəlmir, niyə oradadır?

Glutaminin də iki abreviaturası var ('Q' və 'Z'). 'Z' abbreviaturası da kodona uyğun gəlmir.


Peptid ardıcıllığında müəyyən mövqedə olan amin turşusunun Asparagin və ya Aspartat olması qeyri-müəyyən olduqda Asx (B) abbreviaturasından istifadə olunur. Eynilə, Glutamin / Glutamat arasında qeyri-müəyyənlik olduqda Glx (Z) istifadə olunur.

Bu iki cüt amin turşusu peptid ardıcıllığında qeyri-müəyyən ola bilər, çünki Asp/Asn və Glu/Gln yan zəncirdə yalnız terminal amid (-NH2) qrupu ilə fərqlənir və bu amid qrupu deamidasiya reaksiyası ilə zülallardan kortəbii şəkildə itirilə bilər. . Bu baş verdikdə, asparagin aspartat/izoaspartata, qlutamin isə qlutamat/qlutamata çevrilir. Bunları "real" aspartatdan və ya qlutamatdan klassik peptid ardıcıllığı və ya kütlə spektrometriyası ilə ayırmaq olmaz, çünki onların kütləsi eynidir. Beləliklə, birbaşa zülaldan əldə edilən zülal ardıcıllığı tez-tez Asx/Glx girişlərini ehtiva edir.


Asparagin (Asn) və glutamin (Gln) amin turşularının aspartik turşusu (Asp) və qlutamik turşunun (Glu) törəmə formalarıdır. Hər iki amin turşusu cütü (Asn/Asp, Gln/Glu) eyni karbon onurğasından ibarətdir, onların yan zəncirləri yalnız funksional qruplarına görə fərqlənir. Aspartik və qlutamik turşuya karboksilik turşu (-COOH), asparagin və glutamin isə karboksamidlərdir (-CO-NH2).

Burada misal olaraq asparagin və aspartik turşunu görə bilərsiniz:

Asparagin (Asn)

Aspartik turşu (Asp)


Səbəb sadədir: Bunlar müxtəlif yan zəncirlərə malik iki fərqli amin turşusudur. Çox oxşar görünürlər, lakin belə deyillər:

Bu L-Qlutamindir, kimyəvi formulu C-dir5H10N2O3.

Bu L-Asparagindir, kimyəvi formulu: C4H5N2O3. Bu, L-Asparaginin bir CH olduğunu göstərir2 L-qlutamindən daha azdır.


Sualdakı istinaddan, sorğunun "Niyə bir amin turşusunun asparagin üçün Asn və N, glutamin üçün isə Gln və Q kimi iki abreviaturası var?"

Bunun səbəbi elmi ədəbiyyatda hər iki abreviaturadan çox istifadə olunmasıdır. Daha uzun, 3 hərfli abreviatura faydalıdır, çünki bu, amin turşusunun adının tanınan qısaldılmasıdır. 1 hərfdən ibarət abbreviatura çox ixtiyari olmağa meyllidir (məsələn, qlutamin üçün Q), buna görə də çox mnemonik deyil. Ancaq tək hərf forması müəyyən bir zülalın ardıcıllığını verməkdə olduğu kimi uzun amin turşuları ardıcıllığı üçün istifadə etmək daha asandır.


Zülalların strukturu

müəyyən edə bilərik İkinci dərəcəli strukturlar bir çox müxtəlif zülal strukturlarında mövcud olan nümunələri meydana gətirən, döngələr vasitəsilə bağlanan alfa-spiralların və beta-strukturların birləşmələri kimi. Bu qatlama nümunələri üçüncü səviyyə ilə müqayisədə eyni növ bağlantılar vasitəsilə sabitləşir. Bəzən “termin motiv ” bu superikinci strukturları təsvir etmək üçün istifadə olunur.

Bu strukturlar nisbətən sadə ola bilər, məsələn, alfa-alfa (bir dövrə ilə bağlanmış iki alfa sarmal), Beta-Beta (bir döngə ilə bağlanmış iki beta-tel), Beta-alfa-Beta (bir alfa sarmalına bağlı Beta-tel digər beta zəncirlə, döngələrlə) və ya Yunan açar motivi və ya beta-barel kimi daha çox kompleks strukturlarla əlaqələndirilir.

Bu motivlərdə çox maraqlıdır ki, bu təkrarlanan strukturlar ilkin quruluşlarında çox fərqli ola bilər və çox fərqli zülallarda ola bilər. Bəzi zülalların superikinci strukturları yoxdur.

Onlar polipeptid zəncirinin seqmentləri ilə əmələ gələn, nisbi müstəqil strukturu və funksiyası ilə digər bölgələrdən fərqlənən və üçüncü səviyyə ilə müqayisədə eyni növ əlaqələr vasitəsilə sabitləşən sabit, müstəqil qatlanan, zülal daxilində yığcam struktur vahidlərdir.

Bu tərifdən sonra, Piruvat kinazın bu təmsilində üç sahəni ayırd etmək olar:

Zülal domenləri zülal quruluşunun və təkamülünün elementar vahidləri kimi qəbul edilə bilər, müəyyən dərəcədə qatlana və müstəqil fəaliyyət göstərə bilər. Domen bəzən motivlərdən ibarətdir, bəzən yoxdur.

Bir çox zülalın üçüncü strukturu bir neçə domendən qurulur

Domen funksiyaları:

Tez-tez hər bir domenin ayrıca var funksiyası protein üçün yerinə yetirmək üçün, məsələn:

- Plazma membranını əhatə edən (transmembran zülalları)

– Katalitik yeri (fermentlər) ehtiva edir

– DNT-yə bağlanma (transkripsiya faktorlarında)

– Başqa bir zülalla xüsusi olaraq bağlanmaq üçün səthin təmin edilməsi

Bəzi hallarda (hamısında deyil) zülaldakı hər bir domen həmin proteini kodlayan gendə ayrıca ekzonla kodlanır.

Düzgün L forması üçün sadə mnemonika "CORN" dir: Ca atomu H hərfi ilə baxdıqda, qalıqlar saat yönünde "CO-R-N" oxuyur.

"FAMILY VW" (ailə volksvaqonu)

8 hidrofobik amin turşusu üçün: Phe, Ala, Met, Ile, Leu, Tyr, Val və Trp.

Prolin hidrofobikdir, lakin struktura əlavə edəcəyi bükülmə spiral meydana gəlməsinin qarşısını alır.

Serin, (OH), tirozin, treonin.

Histidin, Arginin, Lizin.

Histidin, Triptofan, Tirozin, Fenilalanin.

Düzgün desək, alifatik zülal yan zəncirinin yalnız karbon və ya hidrogen atomlarından ibarət olduğunu nəzərdə tutur. məsələn Alanin, lakin Sistein deyil (çünki tərkibində Kükürd var)

Hidrofob molekul su ilə dəf edilir, hidrofob su qorxusu ilə bir şey deməkdir. məsələn aromatiklər (6 karbon halqası)? tirozin kimi alifatiklər (neytral), histidin DEYİL (yüklü+), adətən neytral yüklü hidrofobikdir və OH qrupu (qütbsüz) yoxdur (tirozin istisna olmaqla), şübhə olduqda, hidrofilik qoyun

Maraqlıdır ki, amin turşularının tam yarısı (10) hidrofobikdir.

Adətən belə olur, Qütb Bəli, Hidrofobik Xeyr (həm Polar Bəli, həm də Hidrofobik Bəli olan Cys və Tyr istisna olmaqla, qütb qalıqları hidrofilik olur), Glisin Polar Xeyr və Hidrofobik Xeyrdir.

* Cys və Met (bütün tiol tərkibli qruplar)

* bütün alifatiklər (ala, val, leu, ile)

* Güclü polariteye malik olduğu üçün Onundan başqa bütün üzükləri (tyr, trp, pro, phe) ehtiva edir?

Xüsusiyyətlər üçün - öyrəndiyim yeganə hiylə 8 hidrofobik amin turşusu üçün FAMILY VW (ailə volksvaqon) idi: Phe, Ala, Met, Ile, Leu, Tyr, Val və Trp.

* tyr (OH var) və cys (sərbəst SH var) (C-S-C olduğu üçün DEYİL)

Zülallar bioloji molekulların ən böyük və ən müxtəlif sinfidir və onlar ən çox struktur müxtəlifliyini göstərirlər. Bir çoxlarının mürəkkəb üçölçülü qatlama naxışları var ki, nəticədə kompakt forma yaranır, digərləri isə ümumiyyətlə qatlanmır (“doğma quruluşsuz zülallar”) və təsadüfi uyğunlaşmalarda mövcuddur. Zülalların funksiyası onların quruluşundan asılıdır və ayrı-ayrı zülalların quruluşunu müəyyən etmək müasir Biokimya və Molekulyar Biologiyanın böyük bir hissəsidir.

Zülalların necə qatlandığını anlamaq üçün quruluşun əsaslarından başlayacağıq və artan mürəkkəblik strukturlarına keçəcəyik.

Zülal yaratmaq üçün amin turşuları “peptid bağı” adlanan bir növ amid bağı ilə birləşir. Bu bağ bir amin turşusunun alfa amin qrupu ilə digərinin karboksil qrupu arasında kondensasiya reaksiyasında yaranır. İki amin turşusu birləşdirildikdə nəticə dipeptid adlanır, üçü tripeptid verir və s. Çoxlu amin turşuları polipeptidlə nəticələnir (çox vaxt “peptid”ə qısaldılır). Peptid bağının yaradılması zamanı su itirildiyi üçün fərdi amin turşuları birləşdikdən sonra "amin turşusu qalıqları" adlanır. Peptidlərin başqa bir xüsusiyyəti polaritedir: iki ucu fərqlidir. Bir ucunda sərbəst amin qrupu ("N-terminal" adlanır), digərində isə sərbəst karboksil qrupu ("C-terminal") var.

Zülalın yaranmasının təbii gedişatında polipeptidlər böyüyən zəncirin C-terminal ucuna amin turşularının əlavə edilməsi ilə uzanır. Şərti olaraq, peptidlər əvvəlcə N-terminalı yazılır buna görə də gly-ser ser-gly ilə eyni deyil və ya GS SG ilə eyni deyil . Bu əlaqə molekulun uzunluğu boyunca “NCC-NCC-NCC…” atomlarının təkrarlanan nümunəsinə səbəb olur. Buna peptidin "onurğası" deyilir. Əgər uzanırsa, ayrı-ayrı qalıqların yan zəncirləri bu onurğa sütunundan xaricə çıxır.

Peptid bağı tək bir bağ kimi yazılır, lakin C-O və C-N bağları arasındakı rezonans səbəbindən əslində ikiqat bağın bəzi xüsusiyyətlərinə malikdir:

Bu o deməkdir ki, iştirak edən altı atom koplanardır və bu C–N oxu ətrafında sərbəst fırlanma yoxdur. Bu, zəncirin elastikliyini məhdudlaşdırır və bəzi qatlama nümunələrinin qarşısını alır.

Artan mürəkkəbliyin dörd səviyyəsi (ilkindən dördüncü səviyyəyə qədər) baxımından zülal strukturunu müzakirə etmək rahatdır. İlkin quruluş sadəcə zülalı təşkil edən qalıqların ardıcıllığıdır . Beləliklə, ilkin quruluş yalnız qalıqları birləşdirən kovalent bağları əhatə edir.

Bir zülalın minimum ölçüsü təxminən 50 qalıq olaraq müəyyən edilir, daha kiçik zəncirlər sadəcə peptidlər kimi istinad edilir. Beləliklə, kiçik bir zülalın ilkin quruluşu 50 və ya daha çox qalıq ardıcıllığından ibarət olacaq. Hətta belə kiçik zülalların tərkibində yüzlərlə atom var və molekulyar çəkisi 5000 Daltondan (Da) çoxdur. Nəzəri maksimum ölçü yoxdur, lakin indiyə qədər kəşf edilmiş ən böyük zülalda təxminən 30.000 qalıq var. Bir qalığın orta molekulyar çəkisi təxminən 110 Da olduğundan, bu tək zəncir 3 milyon Daltondan çox molekulyar çəkiyə malikdir.

Bu struktur səviyyəsini təsvir edir polipeptid onurğasının yerli qatlama nümunəsidir və N-H və C=O qrupları arasında hidrogen bağları ilə sabitləşir. İkinci dərəcəli quruluşun müxtəlif növləri aşkar edilmişdir, lakin indiyə qədər ən çox yayılmışları a spiral və b təbəqəsi kimi tanınan ardıcıl təkrarlanan formalardır.

Bir spiral, adından da göründüyü kimi, qıvrılmış yay kimi tək bir polipeptid zəncirinin spiral düzülüşüdür. Bu konformasiyada karbonil və N-H qrupları oxa paralel istiqamətlənmişdir. Hər bir karbonil eyni zəncirdə ardıcıllıqla 4 qalıq daha sonra yerləşən qalığın N-H ilə hidrogen bağı ilə bağlıdır. Bütün C=O və N-H qrupları hidrogen bağlarında iştirak edərək kifayət qədər sərt silindr əmələ gətirir. Alfa spiralının dəqiq ölçüləri var: hər növbədə 3,6 qalıq, hər dönüşdə 0,54 nm. Yan zəncirlər xaricə uzanır və istənilən həlledici ilə təmasda olur və butulka fırçası və ya yuvarlaq saç fırçası kimi bir quruluş yaradır. Çoxlu spiral quruluşa malik zülallara misal olaraq insan saçını meydana gətirən keratin verilə bilər.

B vərəqinin quruluşu bir spiralın quruluşundan çox fərqlidir. B vərəqində polipeptid zənciri öz üzərinə bükülür ki, polipeptid zəncirləri yan-yana bənzəyir və hidrogen bağları ilə bir yerdə tutulur və çox sərt bir quruluş əmələ gətirir. Yenə də polipeptid N-H və C=O qrupları strukturu sabitləşdirmək üçün hidrogen bağları yaradır, lakin spiraldan fərqli olaraq bu bağlar qonşu polipeptid (b) zəncirləri arasında əmələ gəlir. Ümumiyyətlə, birincil struktur ya paralel, ya da antiparalel düzülüşdə öz üzərinə qatlanır və paralel və ya antiparalel b təbəqəsi əmələ gətirir. Bu tənzimləmədə yan zəncirlər vərəqdən növbə ilə yuxarı və aşağıya doğru uzanır. İpəyin əsas tərkib hissəsi (ipək fibroin) əsasən bir-birinin üstünə yığılmış b təbəqə təbəqələrindən ibarətdir.

İkinci dərəcəli quruluşun digər növləri. A spiral və b təbəqəsi ən çox yayılmış quruluş növləri olsa da, bir çox başqaları mümkündür. Bunlara müxtəlif döngələr, sarmallar və nizamsız uyğunlaşmalar daxildir. Tək bir polipeptid zəncirində müxtəlif ikincil strukturları alan müxtəlif bölgələr ola bilər. Əslində, bir çox zülalda müxtəlif ümumi formalar yaratmaq üçün sarmal, b vərəqləri və digər qatlama naxışlarının qarışığı var.

Ardıcıllığın müəyyən bir hissəsinin bu strukturların birinə və ya digərinə qatlanacağını nə müəyyənləşdirir? Əsas determinant polipeptiddəki qalıqların yan zəncirləri arasındakı qarşılıqlı təsirdir. Bir neçə amil rol oynayır: yaxınlıqdakı böyük yan zəncirlər arasında sterik maneə, yaxınlıqdakı oxşar yüklü yan zəncirlər arasında yük itələnməsi və prolinin olması. Proline, bir sarmal və ya b vərəqinə tam olaraq sığmaması üçün bağ açılarını məhdudlaşdıran bir üzük ehtiva edir. Bundan əlavə, prolin mövcud olduqda bir peptid bağında H yoxdur, buna görə də hidrogen bağı yarana bilməz. Digər əsas amil, bir-biri ilə qarşılıqlı əlaqədə olan digər kimyəvi qrupların olmasıdır. Bu, protein strukturunun növbəti səviyyəsinə, üçüncü quruluşa kömək edir.

Strukturun bu səviyyəsi ikinci dərəcəli strukturun bölgələrinin necə bir-birinə qatlandığını – yəni spirallar, b təbəqələri və hər hansı digər ilgəklər və qıvrımlar daxil olmaqla polipeptid zəncirinin 3D düzülməsini təsvir edir. Üçüncü quruluş yan zəncirlər arasında və ya yan zəncirlərlə polipeptid onurğa sütunu arasında qarşılıqlı təsir nəticəsində əmələ gəlir. . Hər zülalın özünəməxsus qatlanma nümunəsi var və bunlar olduqca mürəkkəb ola bilər.

İkinci dərəcəli quruluş H-bağlanması ilə sabitləşdiyi halda, dörd "zəif" qüvvənin hamısı üçüncü quruluşa kömək edir. Adətən, ən vacib qüvvə hidrofobik qarşılıqlı təsirdir (və ya hidrofobik bağlar). Polipeptid zəncirləri ümumiyyətlə həm hidrofobik, həm də hidrofilik qalıqları ehtiva edir. Yuyucu misellər kimi, zülallar da hidrofobik hissələri basdırıldıqda, hidrofilik hissələr isə su ilə təmasda olduqda ən sabitdir. Beləliklə, trp kimi daha çox hidrofobik qalıqlar tez-tez su istisna olmaqla, zülalın digər hissələri ilə əhatə olunur, asp kimi yüklü qalıqlar isə daha çox səthdə olur.


Hüceyrə Mədəniyyəti Sistemlərində Glutaminin Əsas Funksiyaları

Glutamin yüksək enerji tələbatı olan və böyük miqdarda zülal və nuklein turşuları sintez edən hüceyrələrin böyüməsini dəstəkləyir. Qlükozadan səmərəsiz istifadə edən sürətlə bölünən hüceyrələr və hüceyrələr üçün alternativ enerji mənbəyidir. Hüceyrələr nukleotidlər, amin turşuları, amin-şəkərlər və vitaminlər kimi molekullar yaratmaq üçün azot atomlarına ehtiyac duyur. Ammonium, əsasən müsbət yüklü kation, NH kimi mövcud olan qeyri-üzvi azot mənbəyidir.4 + , fizioloji pH-da. Hüceyrələr tərəfindən istifadə edilən ammonium azot ilkin olaraq üzvi azotun tərkibinə glutamat amin və ya qlutaminin amidi kimi daxil edilir. Bu iki amin turşusu zülalların, nuklein turşularının və digər azotlu birləşmələrin sintezi üçün azotun ilkin anbarını təmin edir.

Azotu qlutamat və qlutaminə fiksasiya edən reaksiyalar enerji ekvivalentlərini sərf edir. Qlutamat ammonium və alfa ketoqlutar turşusundan, trikarboksilik turşunun (TCA) dövrünün ara məhsulundan sintez olunur. Onun sintezi ya NADH, ya da NADPH-nin oksidləşməsini tələb edir. Qlutamin ammonium və qlutamatdan əmələ gəlir və onun sintezi ATP istehlak edir. Qlutamat sintezində iştirak edən fermentlər, qlutamat dehidrogenaz (EC 1.4.1.4) və qlutamat sintaza (EC 1.4.1.13) geri çevrilir. Qlutamin sintezindən məsul olan ferment, glutamin sintetaza (EC 6.3.1.2), qlutamin istehsalını hüceyrə tələblərinə uyğun məhdudlaşdırmaq üçün yüksək səviyyədə tənzimlənir. Qlutaminin qlutamata və ammoniuma katabolizmi qlutaminazlar adlanan mitoxodrial fermentlər vasitəsilə həyata keçirilir (EC 3.5.1.2). Ammonium istehsal olunur in vivo sidik cövhəri qədər metabolizə oluna bilər. In vitro, ammonium karbamidə metabolizə olunmur. Bəzilərinin altında in vitro şəraitdə ammonyak ammonium ionu kimi hüceyrədənkənar mühitdə toplanır.


Amin turşuları necə kəşf edildi

Amin turşuları protein hidrolizinin nəticəsidir. Əsrlər boyu amin turşuları müxtəlif yollarla kəşf edilmişdir, baxmayaraq ki, ilk növbədə, ən böyük bacarıqlara və səbrə malik olan, işlərində yenilikçi və yaradıcı olan kimyaçılar və yüksək intellektə malik biokimyaçılar tərəfindən kəşf edilmişdir.

Zülal kimyası çox qədimdir, bəziləri minlərlə il əvvələ gedib çıxır. Yapışqan hazırlanması, pendir istehsalı və hətta peyin süzülməsi yolu ilə ammonyakın kəşfi kimi proseslər və texniki tətbiqlər əsrlər əvvəl baş verib. Zamanla 1820-ci ilə qədər irəliləyən Braconnot glisini birbaşa jelatindən hazırladı. O, zülalların nişasta kimi fəaliyyət göstərdiyini, yoxsa onların turşu və şəkərdən ibarət olub-olmadığını aşkar etməyə çalışırdı.

O dövrdə irəliləyiş ləng olsa da, o vaxtdan bəri kifayət qədər sürət qazandı, baxmayaraq ki, zülal tərkibinin mürəkkəb prosesləri bu günə qədər tamamilə aşkar edilməmişdir. Lakin Braconnot bu cür müşahidələri ilk dəfə başlatdığından uzun illər keçdi.

Amin turşularının analizində, eləcə də yeni amin turşularının tapılmasında daha çox şey kəşf edilməlidir. Zülal və amin turşuları kimyasının gələcəyi biokimyadadır. Bu, həyata keçirildikdən sonra—lakin amin turşuları və zülallar haqqında biliklərimiz yalnız o vaxta qədər doyacaq. Ancaq çox güman ki, o gün tezliklə gəlməyəcək. Bütün bunlar amin turşularının sirrini, mürəkkəbliyini və güclü elmi dəyərini artırır.


Amin turşuları

Amin turşuları zülalları əmələ gətirmək üçün birləşən üzvi birləşmələrdir. Amin turşuları və zülallar həyatın tikinti materiallarıdır.

Zülallar həzm edildikdə və ya parçalandıqda amin turşuları qalır. İnsan bədəni bədənə kömək etmək üçün zülal yaratmaq üçün amin turşularından istifadə edir:

  • Yeməyi parçalayın
  • Böyümək
  • Bədən toxumasını bərpa edin
  • Bir çox digər bədən funksiyalarını yerinə yetirin

Amin turşuları bədən tərəfindən enerji mənbəyi kimi də istifadə edilə bilər.

Amin turşuları üç qrupa bölünür:

  • Əsas amin turşuları bədən tərəfindən hazırlana bilməz. Nəticədə onlar qidadan gəlməlidirlər.
  • 9 əsas amin turşusu bunlardır: histidin, izolösin, lösin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan və valin.

Əhəmiyyətli olmayan dedikdə, yediyimiz qidadan almasaq belə, bədənimiz bir amin turşusu istehsal edir. Əhəmiyyətli olmayan amin turşularına aşağıdakılar daxildir: alanin, arginin, asparagin, aspartik turşu, sistein, glutamik turşu, qlutamin, qlisin, prolin, serin və tirozin.

  • Şərti amin turşuları xəstəlik və stress halları istisna olmaqla, adətən vacib deyildir.
  • Şərti amin turşularına aşağıdakılar daxildir: arginin, sistein, qlutamin, tirozin, qlisin, ornitin, prolin və serin.

Hər yeməkdə əsas və vacib olmayan amin turşularını yeməyə ehtiyac yoxdur, lakin bütün gün ərzində onların balansını əldə etmək vacibdir. Tək bir bitki maddəsinə əsaslanan pəhriz adekvat olmayacaq, lakin biz artıq bir yeməkdə zülalları (məsələn, düyü ilə lobya) cütləşdirməkdən narahat deyilik. Bunun əvəzinə gün ərzində ümumi pəhrizin adekvatlığına baxırıq.


Qütblü, yüksüz yan zəncirləri olan səkkiz amin turşusu da var. Serin və treoninin hidroksil qrupları var. Asparagin və glutaminin amid qrupları var. Histidin və triptofan heterosiklik aromatik amin yan zəncirlərinə malikdir. Sistein sulfhidril qrupuna malikdir. Tirozin fenol yan zəncirinə malikdir. Sisteinin sulfhidril qrupu, tirozinin fenolik hidroksil qrupu və histidinin imidazol qrupu hamısı müəyyən dərəcədə pH-dan asılı ionlaşma göstərir.

Yan zəncirləri yüklü olan dörd amin turşusu var. Aspartik turşu və qlutamik turşunun yan zəncirlərində karboksil qrupları var. Hər bir turşu pH 7.4-də tam ionlaşır. Arginin və lizin amin qrupları ilə yan zəncirlərə malikdir. Onların yan zəncirləri pH 7.4-də tam protonlanır.


Biologiya sualları

Sizcə zülal sintezi üçün niyə dayandır və başla kodon siqnalları lazımdır? Bunlar zəruridir, çünki başlanğıc kodonları tRNT-yə kodonları zülallara çevirməyə başlamağı, dayandırıcı kodonlar isə tRNT-yə kodonları zülallara çevirməyi dayandırmağı əmr edir.

Onlar zülalların istehsalı prosesində vacibdir. 6. Gizmo-da müşahidə etdikləriniz əsasında transkripsiya və tərcümə proseslərini öz sözlərinizlə təsvir edin. Transkripsiya: Zülal sintezi prosesi, cüt nuklein turşuları ilə birləşən şəkər və fosfatların ikiqat zəncirindən ibarət olan DNT-nin tapıldığı nüvədə başlayır. Bunlar adenin, guanin, sitozin və timindir.

Xüsusi olaraq Xüsusi İnşa Yazacağıq
Sizin üçün yalnız 13.90$/səhifə!

Replikasiya üçün DNT ferment tərəfindən açılır və tək bir nukleotid zəncirindən ayrılır və sonra kopyalanır. RNT polimeraza daha sonra DNT zəncirini oxuyur və mRNT-nin tək stendini tutur. Bu tək zəncir nüvəni tərk edərək ribosomların içərisindəki sitoplazmaya daxil olur. Tərcümə: tRNT birinci (başlanğıc) kodona və hər kodona uyğun gələn amin turşusu və antikodon gətirir. Eyni zamanda ribosom mRNT zəncirindən aşağıya doğru hərəkət edir. Sonra, son mRNA kodonu (stop kodon) oxunur və amin turşusu zənciri zülal yaradaraq sərbəst buraxılır. Uzatma

Aşağıdakı kodonlar hansı amin turşularını kodlayır?
AUG: Metionin (Başlanğıc kodonu)
CUG: Leucine
ACC: Treonin
UAG: Kodon dayandırın
Tətbiq edin: Tutaq ki, metionin, asparagin, valin və histidin amin turşusu ardıcıllığından ibarət bir zülal istədiniz. Bu zülal üçün kodlaşdıracaq bir mRNT ardıcıllığı verin. Metionin: AVG

Asparagin: AAC
Valine: GUC
Histidin: CAU

Genlər orqanizmin xüsusiyyətlərini necə müəyyən edir? Ətraflı izah edin. Genlər orqanizmin DNT-si ilə bağlı bütün məlumatları ehtiva edir. Genlər çoxalma zamanı miras alına bilən DNT-nin fraksiyalarıdır. Yeni orqanizmlər ana gametlərdən gələn bir qrup genləri bölüşürlər. Bütün irsi genlər yeni bir DNT zəncirini meydana gətirir.

Genlər orqanizmin xüsusiyyətlərini ehtiva edən DNT cüt zəncirinin bir hissəsi olan genin bir hissəsini təşkil edən bir sıra kodonları daşıyaraq orqanizmin bütün fiziki detallarını təyin edir. Bəzən transkripsiya və ya tərcümə zamanı səhvlər olur. Əvvəlki səhifədəki kodon cədvəlini nəzərdən keçirin. Diqqət yetirin ki, hər bir amin turşusu bir neçə fərqli kodonla kodlanır. Məsələn, alanin GCU, GCC, GCA və GCG tərəfindən kodlanır. Bu transkripsiya və ya tərcümə xətalarını necə əvəz edə bilər?

Bu, amin turşusu ardıcıllığını bir, heç biri və bir çoxu ilə dəyişdirərək səhvləri kompensasiya edə bilər və ya zülal sintezinin istehsalının başlanğıcında bir nöqtədə əlaqəni tamamilə kəsə bilər. Aşağıdakı iki ifadəni nəzərdən keçirin.

Təkamül nəzəriyyəsi bütün canlıların bir ortaq əcdadı olduğunu bildirir. mRNT və amin turşuları arasındakı transkripsiya bütün canlılar üçün eynidir. (Məsələn, mRNT kodonu CAG bütün canlılarda qlutamini kodlayır.) İkinci ifadə təkamül nəzəriyyəsini dəstəkləyirmi? Niyə və ya niyə? İkinci ifadə, şübhəsiz ki, təkamül nəzəriyyəsini dəstəkləyir.

Bunun səbəbi, mRNT və amin turşularının bütün canlılar üçün eyni olduğunu söyləməsidir. Messenger RNT kodonları və amin turşuları tək zəncirli DNT-nin surətinin məhsuludur. Təkamül tək ortaq əcdaddan bəhs edir ki, bu halda o, daha sonra təkrarlanacaq tək zəncirə istinad edir. Başqa sözlə, ikinci ifadə birinci ifadə ilə eyni məna daşıyır, lakin daha konkret fikir verir. Transkripsiya bütün canlıların “əcdadı” olan tək bağ zəncirinin yaradılmasından irəli gəlir.


Əlavə 3: Amin turşularının siyahısı və onların abreviaturaları

Bu adları və ixtisarları öyrənməyə ehtiyac yoxdur. Dərman müqavimətindəki hərfin müxtəlif amin turşularına aid olduğunu başa düşməyiniz vacibdir.

Bu cədvəl gələcək istinad üçün daxil edilmişdir.

Amin turşusu 3 hərfli abbreviatura 1 hərfli abreviatura
Alanin Ala A
Arginin Arg R
asparagin Asn N
Aspartik turşu Asp D
Sistein Cys C
Glutamik turşu Glu E
Qlutamin Gln Q
Glisin Gly G
Histidin Onun H
İzolösin Ile I
Leysin Leu L
Lizin Lys K
Metionin Görüşdü M
Fenilalanin Phe F
Prolin Pro P
Serine Ser S
Treonin Thr T
Triptofan Trp W
Tirozin Tyr Y
Valin Val V

Son yeniləmə: 1 sentyabr 2014-cü il.

Bu vebsayt bizdən və ya başqa heç kimdən kukilər təyin etmir.

Bu veb-saytdakı məlumat müalicə tərəfdarları tərəfindən təmin edilir və yalnız bələdçi kimi təqdim olunur. Müalicənizlə bağlı qərarlar həmişə həkiminizlə məsləhətləşərək qəbul edilməlidir.

Bu sayt etibarlı sağlamlıq məlumatları üçün HONcode standartına uyğundur.


Asparagin nədir?

Asparagin, aspartik turşudan əldə edilən vacib olmayan amin turşusudur. O, həm də təbii olaraq ən bol olan amin turşularından biridir və qulançar, kartof, paxlalılar, qoz-fındıq, soya və toxum kimi bir çox bitki qidası mənbəyində, eləcə də heyvan mənbələrində tapıla bilər.

Asparaginin bədəndə sintezi üçün adenozin trifosfat adlı xüsusi bir molekul istifadə olunur. Bu, “həyatın valyutası” hesab olunur, çünki o, bütün canlıların hüceyrələrində olan yüksək enerjili bir molekuldur və demək olar ki, bütün fəaliyyətləri yerinə yetirmək üçün lazım olan enerjini təmin edir.

Asparagin yenidən aspartik turşuya çevrildikdə bu enerjini qaytarmaq qabiliyyətinə malikdir. Zülallar üçün tikinti blokları olan digər 19 amin turşusu kimi, Asparagin də bu daha böyük molekulları yaratmaq üçün xüsusi funksiyaları yerinə yetirir.

Zülal zəncirini yaratmaq üçün digər amin turşuları ilə birləşdirildikdə, Asparagin ən çox bu ardıcıllığın əvvəlində və sonunda tapılır, çünki o, hidrogen bağlanması üçün “həddi” xidmət edə bilər.

Bundan əlavə, asparagin düzgün hüceyrə funksiyası üçün lazım olduqda bir amin turşusunun digərinə çevrilməsində mühüm rol oynayır.

Asparaginin faydaları

Xüsusilə, Asparagin mərkəzi sinir sistemində tarazlığı qorumağa kömək edir, həmçinin qaraciyəri qoruyur və yorğunluqla mübarizə aparır. Bununla belə, bir amin turşusunun digərinə çevrilməsində də əsas rol oynadığı üçün Asparaginin ikincil faydaları çox böyükdür.

Asparagin çatışmazlığı nadir olsa da, çox bol olduğundan, idrak funksiyalarında problemlərə, yorğunluğa, immunitet sisteminin funksiyasının azalmasına, şiddətli allergiyaya və infeksiyaya səbəb ola bilər.

Dəriyə qulluqda amin turşuları

Asparagin kimi fərdi amin turşularının unikal faydaları, xassələri və funksiyaları olduğu bilinsə də, onların sağlamlıq və dəri üçün əsl faydalarının çoxu məhz amin turşusu zəncirlərinin formalaşmasında yaranır.

Peptidin və ya zülalın amin turşusu ardıcıllığında kiçik bir dəyişiklik son nəticəyə əhəmiyyətli təsir göstərə bilər.

Buna görə də, dəriyə qulluq üçün əlavələrdə və ya aktual məhsullarda amin turşuları axtararkən, yalnız bir və ya iki unikal amin turşusu əvəzinə bu maddələrin birləşməsini tapmaq vacibdir.

Bəzi dəriyə qulluq məhsulları, nəticələri optimallaşdırmaq üçün xüsusi olaraq hazırlanmış bitkilərdən alınan amin turşularının unikal birləşməsini ehtiva edir.

İstər günəş zədəsi, ekzema, sızanaq, quru dəri və ya yaşlanma əlamətləri olsun, mütəxəssislər tərəfindən hazırlanmış amin turşularının qarışığı zülal biosintezi, ultrabənövşəyi şüalardan qorunma, immunitet sistemini dəstəkləmək və bir çox başqa dərilərdə birləşmiş funksiyası sayəsində heyrətamiz nəticələr verə bilər.

Asparagin aşağı səviyyələrdə otoimmünliyə səbəb ola bilər

Otoimmunitet çaşqınlıq vəziyyətində olan immunitet sistemidir. İnsanı qorumaq əvəzinə ona qarşı reaksiya verir.

Asparagin, bədənin strukturlarını normal və ya reaksiya verməli olduğu bir şey kimi görən immunitet sistemində müəyyənedicidir. Asparagin mövcud olduqda, hər şey immunitet sisteminiz üçün lazım olduğu kimi görünür, səhvsiz, hücum üçün səbəb olmadan.

Asparagin olmadıqda və ya çatışmazlığı olduqda, böyük bir risk var. Normal görünən, indi bir bakteriya və ya göbələyi təqlid edir.

Bəziləri üçün isə risk dəfələrlə böyükdür. Aşağıdakı bu iki kateqoriyadan birinə düşsəniz, aşağı Asparagindən narahat olmalısınız.

  • Asparagin adətən qan şəkəri problemi olan insanlarda çatışmazlığı olur. Yüksək qlükoza, prediabet, insulin müqaviməti və diabet eyni şeyi söyləməyin yollarıdır, yalnız disfunksiyanın müxtəlif mərhələlərində.
  • Pəhrizinizdə kifayət qədər protein qəbul edirsinizmi? Asparagin pəhrizdəki zülaldan əldə edilir. Əgər bu maddəni lazımi miqdarda istehlak etmirsinizsə və ya onu həzm etmək və udmaq çətindirsə, orqanizmin bu amin turşusuna olan ehtiyacı səbəbindən risk altındasınız.

Zülal sintezində iştirak edən 20 amin turşusunun hər birinin istifadəsi və funksiyaları haqqında ən son araşdırmalar və biliklərlə silahlanmaq bir sıra şərtləri, o cümlədən sağlamlıq problemlərini müalicə etməyimizə dərin təsir göstərə bilər. dəri.

Davam edən tədqiqatlar amin turşularını dəriyə qulluq üçün ən ayrılmaz tərkib hissəsi kimi göstərməyə davam edir.


Qlutamat

Qlutamat-Qlutamin dövrü

Qlutamat sinir toxumalarında qlükozadan sürətlə sintez olunsa da, qlutamat buraxıldıqdan sonra neyrotransmitter qlutamatın doldurulması üçün biokimyəvi proses qlutamat-qlutamin dövranını əhatə edir (Erecinska & Silver, 1990). Zwitterionik molekul kimi glutamat hüceyrə membranları arasında yayıla bilməz. İndi yaxşı başa düşülür ki, glutamatın qəbulu beyində qlutamatın hüceyrədənkənar konsentrasiyasının tənzimlənməsində mühüm rol oynayır. Glutamat daşıyıcıları üçün əsas rol glutamat reseptorlarının həddindən artıq stimullaşdırılmasının qarşısını alaraq hüceyrədənkənar məkanda glutamatın sərbəst konsentrasiyasını məhdudlaşdırmaqdır (Rothstein et al., 1996). Qlutamat reseptorlarının qlutamat tərəfindən həddindən artıq aktivləşdirilməsi bir sıra patoloji vəziyyətlərə səbəb ola bilər və hüceyrə ölümünə səbəb ola bilər. Katekolaminlərdə və serotonində olduğu kimi, sərbəst buraxılan qlutamatın inaktivasiyası ilk növbədə onun konsentrasiya qradientinə qarşı yüksək yaxınlıqlı, Na+-dan asılı nəqliyyat sistemləri vasitəsilə geri alınması ilə baş verir. Qlutamatın inaktivasiyası qlutamat hüceyrə membranını keçdikdən sonra əldə edilir. həm yüksək yaxınlıq (Km=5–20 μM) və aşağı yaxınlıq (Km=1–2 mM) nəqliyyat sistemləri mövcuddur (Gether et al., 2006). Bu günə qədər Na+-dan asılı qlutamat daşıyıcı ailəsinin bir çox üzvləri, o cümlədən glutamat daşıyıcısı-1 (GLT-1) və glutamat-aspartat daşıyıcısı (GLAST) klonlaşdırılmışdır. MSS-də GLT-1 və GLAST əsasən glial hüceyrələrdə ifadə olunur və astrositlərə qlutamatın alınması üçün əsas daşıyıcıları təmsil edir. Digər amin daşıyıcılarından fərqli olaraq, Na+-dan asılı qlutamat daşıyıcısı ailəsi Cl-dan asılı deyil. Glutamatın xalis daşınması yüksək hüceyrədaxili K+ ilə artır. Hər bir daşınma dövrü ilə iki Na + ionu glutamatın astrositik hüceyrədaxili bölməyə hərəkətini müşayiət edir, bir K+ xaricə daşınır, ya bikarbonat ionu, ya da hidroksid ionu ilə müşayiət olunur.

Astroglial hüceyrələr tərəfindən qəbul edilən qlutamat ya yalnız qlial hüceyrələrdə yerləşən qlutamin sintetaza tərəfindən qlutaminə çevrilir (Hertz, 1979 Erecinska & Silver, 1990) və ya glial hüceyrələrin mitoxondriyasında yerləşən Krebs dövrünə assimilyasiya yolu ilə oksidləşir. Yarandıqdan sonra qlutamin Na+ və H+ ilə birləşmiş elektroneytral sistemlər – N daşıyıcıları vasitəsilə asanlaşdırılmış diffuziya yolu ilə astroglial hüceyrələrdən asanlıqla boşaldılır. Qlutamin aşağı yaxınlıqlı nəqliyyat sistemi və ya diffuziya yolu ilə sinir terminallarına asanlıqla daxil olur. Orada glutaminaza onu yenidən neyrotransmissiya üçün istifadə edilə bilən və ya neyron Krebs dövrünə assimilyasiya edilə bilən qlutamata çevirir. Bu glutamat-qlutamin dövrünün mövcudluğu əvvəlcə təcrid olunmuş sinir terminallarının qlutaminazın toxuma məzmununun əksəriyyətini ehtiva etdiyi, lakin sonuncunun yalnız qlial hüceyrələrdə yerləşdiyi aşkar edilməyən qlutamin sintetaza dair tapıntılara əsaslanaraq təklif edilmişdir (Hertz, 1979). Çoxsaylı avtoradioqrafik və biokimyəvi tədqiqatlar qlutamatın glial hüceyrələr tərəfindən selektiv şəkildə yığıldığını və sürətlə qlutaminə çevrildiyini aydın şəkildə nümayiş etdirir. In contrast, glutamine preferentially entered neurons where it was converted in large proportions into glutamate ( Duce & Keen, 1983 ). Although the glutamate–glutamine cycle was conceptualized many decades ago, it was not considered to be a significant metabolic flux. Only recently, because of the rapid advances of in vivo 13 C and 15 N MRS techniques, the glutamate–glutamine cycling flux was quantified in vivo in anesthetized rat brain ( Sibson et al., 1997, 2001 Shen et al., 1998 ) and in human brain ( Gruetter et al., 1998 Shen et al., 1999 Lebon et al., 2002 ). For an illustration of the glutamate–glutamine cycle and its relationship with astroglial and neuronal tricarboxylic acid (TCA) cycles, see Fig. 2.4.2 . Using 13 C MRS techniques labeling kinetics of glutamate and glutamine can be measured during intravenous infusion of 13 C-labeled glucose. By quantitative analysis of the time courses of the 13 C MRS signals of glutamate and glutamine, the glutamate–glutamine cycling flux can be measured. Fig. 2.4.3 shows a typical glutamate C4 and glutamine C4 time course acquired during systemic infusion of [1- 13 C]-glucose. The accumulated 13 C spectrum of the human brain is shown in Fig. 2.4.4 . These and other in vivo MRS studies have established that the glutamate–glutamine cycle between glutamatergic neurons and glia is a major metabolic flux, reflecting synaptic glutamate release ( Shen & Rothman, 2002 ). The glutamate–glutamine cycling flux is directly coupled to neuroenergetics ( Sibson et al., 1998 ).

Figure 2.4.2 . Schematic illustration of the glutamate–glutamine cycle between neurons and astroglia and glucose metabolism (adapted from Shen et al., 1999 ). Glutamate released from glutamatergic neurons is taken up from the synaptic cleft by surrounding astroglia. In astroglia, glutamate is converted into glutamine by glutamine synthetase. Glutamine is subsequently released by the astroglia, transported into the neurons, and converted back into glutamate by phosphate-activated glutaminase, which completes the glutamate–glutamine cycle. Glc, glucose Pyr/Lac, pyruvate/lactate OAA, oxaloacetate α-KG, α-ketoglutarate Glu, glutamate Gln, glutamine CMRglc, cerebral metabolic rate of glucose utilization Vana, anaplerotic flux for de novo synthesis of oxaloacetate a VTCA, astroglial TCA flux Vcyc, glutamate–glutamine cycling flux n VTCA, neuronal TCA cycle flux.

Figure 2.4.3 . A time course of the concentrations of [4- 13 C]-glutamate and [4- 13 C]-glutamine for a human subject ( Shen et al., 1999 , with permission). The solid line represents the fit to the two-compartment model shown in Fig. 2.4.1 . Asterisks, glutamate open circles, glutamine.

Figure 2.4.4 . In vivo 13 C spectrum from the occipital/parietal lobes of a human subject using 1 H-localized adiabatic polarization transfer technique ( Shen et al., 1999 , with permission). The spectrum was an accumulation of 67.5 min of acquisition 60 min after the start of [1- 13 ]C-glucose infusion. Labeled resonances are [4- 13 C]-glutamate (Glu4) and [4- 13 C]-glutamine (Gln4), [3- 13 C]-glutamate (Glu3), and [3- 13 C]-glutamine (Gln3), respectively. Other resonances present in the spectrum include [3- 13 C]-lactate at 21 ppm, the sum of the resonance of [2- 13 C]-GABA, and the downfield resonance of the 13 C- 13 C satellite of [4- 13 C]-glutamate at 35 ppm, the sum of the resonance of [4- 13 C]-GABA and N-acetyl aspartate at 41 ppm, and the resonance of [3- 13 C]-aspartate at 37 ppm. Abbreviation definitions as in Figs. 2.4.1 and 2.4.2 .