Məlumat

S2019_Mühazirə_07_Oxu - Biologiya

S2019_Mühazirə_07_Oxu - Biologiya


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Enerqonik və ekzerqonik reaksiyalar

Fiziki transformasiyaya/yenidən təşkilə məruz qalan hər hansı molekullar sistemi (aka. Əgər unikal reaktivlərin unikal məhsullara çevrildiyi tək təcrid olunmuş reaksiyanı araşdırsaq, sistemin Gibbs enerjisi bir neçə amildən asılı olacaq, bunlardan başlıcası (a) molekulyar yenidən təşkillərlə bağlı daxili enerji və entropiya fərqləri və (b) reaksiyanın tarazlıqdan kənar olması dərəcəsi.

Sadəlik üçün yalnız ∆G-də sistemdəki molekulyar çevrilmələrin töhfəsini nəzərə almaqla başlasaq, belə nəticəyə gələrik ki, ∆G < 0 olan reaksiyalar, reaksiya məhsulları reaksiya verənlərdən daha az Gibbs enerjisinə malikdir. ∆G reaksiyada entalpiya və temperatur miqyaslı entropiya dəyişiklikləri arasındakı fərq olduğundan, xalis mənfi ∆G əsasən entalpiya, entropiya və ya çox vaxt hər ikisinin dəyişməsi nəticəsində yarana bilər. Aşağıdakı Şəkil 1-in sol panelində ümumi qrafik təsviri göstərilir ekzerqonik reaksiya. Bu tip qrafikə reaksiya koordinat diaqramı deyilir. Gibbs enerjisi y oxu üzərində qurulur və ixtiyari vahidlərdə x oxu reaksiyanın gedişatını göstərir. Ekzerqonik reaksiya vəziyyətində, soldakı rəqəm iki əsas şeyi göstərir: (1) reaktivlərin və məhsulların sərbəst enerjisi arasındakı fərq mənfidir və (2) reaksiyanın gedişi bəzi sərbəst enerji girişini tələb edir ( enerji "təpə" və ya maneə kimi göstərilir). Bu qrafik sistemdəki enerjinin necə yenidən bölüşdürüldüyünü izah etmir, yalnız entalpiya ilə temperatur miqyaslı entropiya arasındakı fərqin mənfi olduğunu göstərir. Ekzerqon reaksiyalar kortəbii olaraq meydana gəldiyi deyilir. Hansı kimyəvi reaksiyaların kortəbii olduğunu başa düşmək, reaksiyanın "gedəcək" olub olmadığını anlamağa çalışan bioloqlar üçün son dərəcə faydalıdır.

Qeyd etmək vacibdir ki, "kortəbii" termini - termodinamika kontekstində - reaksiyanın nə qədər sürətlə getdiyinə dair heç bir şey ifadə etmir. Sərbəst enerjidəki dəyişiklik yalnız başlanğıc və son vəziyyətlər arasındakı fərqi təsvir edir, bu keçidin nə qədər sürətlə baş verdiyini DEYİL. Bu, adətən bir şeyin tez baş verməsi ilə bağlı gizli anlayışı daşıyan terminin gündəlik istifadəsinə bir qədər ziddir. Məsələn, dəmirin oksidləşməsi/paslanması kortəbii bir reaksiyadır. Ancaq havaya məruz qalan dəmir dırnaq dərhal paslanmır - bu, illər çəkə bilər.

Müsbət ∆G ilə kimyəvi reaksiya o deməkdir ki, reaksiya məhsulları reaktivlərdən daha yüksək sərbəst enerjiyə malikdir (Şəkil 1-in sağ panelinə baxın). Bu kimyəvi reaksiyalara deyilir enderqonik reaksiyalar, və onlar kortəbii DEYİL. Enerjinin reaksiyaya keçməsi və ya başqa yerdə entropiyanın artması olmadan enderqonik reaksiya öz-özünə baş verməyəcək.

Şəkil 1. Ekzerqonik və enderqonik reaksiyaların reaksiya koordinat diaqramları. Ekzerqonik və enderqonik reaksiyalar Gibbs enerjisinin dəyişməsi ilə xarakterizə olunur. Ekzerqonik reaksiyanın tarazlıq vəziyyətində məhsulların Gibbs enerjisi reaktivlərinkindən aşağı olur. Bu arada, enderqonik reaksiyanın tarazlıq vəziyyəti, məhsulların Gibbs enerjisi reaktivlərinkindən daha yüksəkdir. Atribut: Marc T. Facciotti (öz işi)

Şəkər kimi mürəkkəb molekulların sadə molekullardan qurulması anabolik bir prosesdir və enderqonikdir. Digər tərəfdən, şəkərin daha sadə molekullara parçalanması kimi katabolik proses ümumiyyətlə ekzerqonikdir. Yuxarıdakı pas nümunəsi kimi, biomolekulların parçalanması ümumiyyətlə kortəbii olsa da, bu reaksiyalar mütləq bir anda (tez) baş vermir. Unutmayın, enderqonik və ekzerqon terminləri yalnız məhsullar və reaktivlər arasında Gibbs enerjisindəki fərqə aiddir; onlar sizə reaksiyanın sürəti (nə qədər sürətlə baş verir) barədə məlumat vermirlər. Məzənnə məsələsi sonrakı hissələrdə müzakirə olunacaq.

Maddələr mübadiləsi və enerjinin öyrənilməsində mühüm anlayış kimyəvi tarazlıq anlayışıdır. Əksər kimyəvi reaksiyalar geri çevrilir. Onlar hər iki istiqamətdə hərəkət edə bilirlər, tez-tez enerjini bir istiqamətdə ətraflarına köçürür və ətraf mühitdən enerjini digər istiqamətə ötürürlər. Eyni şey, müvafiq olaraq ayrı-ayrı amin turşularına və onlardan zülalların parçalanması və yığılması kimi hüceyrə mübadiləsində iştirak edən kimyəvi reaksiyalara da aiddir. Qapalı sistemdəki reaktivlər tarazlıq vəziyyətinə çatana qədər hər iki istiqamətdə kimyəvi reaksiyalara məruz qalacaqlar. tarazlıq kimyəvi reaksiyada həm reaktivlərin, həm də məhsulların zamanla dəyişməyə meyli olmayan konsentrasiyalarda mövcud olduğu vəziyyətdir. Adətən, bu vəziyyət irəli reaksiyanın əks reaksiya ilə eyni sürətlə getdiyi zaman yaranır. BU SON BƏYANATI QEYD EDİN! Tarazlıq o deməkdir ki, reaktivlərin və məhsulların nisbi konsentrasiyaları zamanla dəyişmir, AMMA bu o demək deyil ki, substratlar və məhsullar arasında qarşılıqlı çevrilmə yoxdur—bu o deməkdir ki, reaktiv(lər) məhsula(lar) çevrildikdə həmin məhsula çevrilir. (s) bərabər sürətlə reaktiv(lər)ə çevrilir (bax Şəkil 2). Tarazlıq vəziyyəti də reaksiya üçün mümkün olan ən aşağı sərbəst enerji vəziyyətlərindən biridir və maksimal entropiya vəziyyətidir.

Əgər reaksiya saxlanılırsa və ya tarazlıqdan çox uzaqda başlanırsa, sistemin bu vəziyyəti də reaksiyanın ümumi Gibbs enerjisinə töhfə verir. Ya substratın və ya məhsulun konsentrasiyalarının yenidən balanslaşdırılması (substrat və ya məhsulun əlavə edilməsi və ya çıxarılması yolu ilə) və ya sərbəst enerjinin müsbət dəyişməsi, adətən reaksiya xaricindən enerjinin ötürülməsi ilə reaksiyanı tarazlıqdan kənar vəziyyətə keçirə bilər. Qeyd edək ki, canlı hüceyrədə kimyəvi reaksiyaların əksəriyyəti tarazlıq vəziyyətinə çatmır - bu, onların ən aşağı sərbəst enerji vəziyyətinə çatmasını tələb edir, bu vəziyyət tərifinə görə həyatla demək olar ki, uyğun gəlmir. Buna görə də, bioloji reaksiyaları tarazlıq vəziyyətindən kənarda saxlamaq üçün enerji tələb olunur. Bu şəkildə canlı orqanizmlər tarazlıq və entropiyaya qarşı davamlı, enerji tələb edən, yoxuşlu mübarizə aparırlar. Bu həm də o deməkdir ki, hüceyrədə baş verən əksər bioloji reaksiyaların Gibbs enerjisi də bu tarazlıqdan kənar vəziyyətdən bir töhfəni ehtiva etməlidir. Bu reaksiyaların Gibbs enerjisi, buna görə də, standart şərtlərdə bildiriləndən çox vaxt fərqli olur.

Şəkil 2. Tarazlıqda statik, dəyişməz bir sistem düşünməyin. Bunun əvəzinə, şəkil molekulları bərabər miqdarda bir sahədən digərinə hərəkət edir. Burada tarazlıqda molekullar hələ də soldan sağa və sağdan sola hərəkət edirlər. Bununla belə, xalis hərəkət bərabərdir. Tarazlıq əldə edildikdən sonra bu kolbanın hər tərəfində hələ də təxminən 15 molekul olacaq. Mənbə: https://courses.candelalearning.com/...apter/entropy/

Kimyəvi tarazlıq—2-ci hissə: Gibbs enerjisi

Əvvəlki bölmədə biz irəli və tərs dərəcələr kontekstində kimyəvi tarazlığın təsvirinə başladıq. Üç əsas fikir təqdim edildi:

  1. Tarazlıq vəziyyətində reaktivlərin və reaktiv reaksiyada olan məhsulların konsentrasiyası dəyişmir vaxtında.
  2. Tarazlıqda geri dönən reaksiya statik deyil - reaktivlər və məhsullar tarazlıqda bir-birinə çevrilməyə davam edir, lakin irəli və tərs reaksiyaların sürətləri eynidir.
  3. Kimyəvi tarazlığın reaksiyaya girən maddələrin və məhsulların konsentrasiyalarının tarazlıqda bərabər olmasını nəzərdə tutan ümumi tələbə tələsinə düşmək fikrində deyildik.

Burada müzakirəmizi genişləndiririk və tarazlıq anlayışını Gibbs enerjisi kontekstinə qoyuruq, eyni zamanda reaksiyanın “Əvvəl/Başlama” və “Sonra/Son” vəziyyətlərini (vaxtın xas keçməsi də daxil olmaqla) nəzərdən keçirmək üçün Enerji Hekayəsi məşqini gücləndiririk. .

Şəkil 1. Ümumi ekzerqonik geri çevrilə bilən reaksiya üçün reaksiya koordinat diaqramı. Gibbs enerjisi və tarazlıq sabiti ilə əlaqəli tənliklər: R = 8,314 J mol-1 K-1 və ya 0,008314 kJ mol-1 K-1; T Kelvində temperaturdur. Facciotti (orijinal iş)

Yuxarıdakı rəqəm ∆G° və Keq arasında ümumi istinad edilən əlaqəni göstərir:

[ ∆G^o = -RTln K_{ekv}.]

Burada G° standart şəraitdə (məsələn, 1 atmosfer təzyiq, 298 K) Gibbs enerjisini göstərir. Bu tənlik tarazlıqda olan reaksiyada məhsullara çevrilən reaktivlər üçün Gibbs enerjisindəki dəyişikliyi təsvir edir. Buna görə də ∆G° dəyəri reaktivlərin və məhsulların özlərinə xas olan kimi düşünülə bilər. ∆G° reaktivlər və məhsullar arasında potensial enerji fərqi kimidir. Bu konsepsiyanı əsas götürməklə, "başlanğıc" vəziyyətinin tarazlıqdan kənarda olduğu bir reaksiyanı da nəzərdən keçirmək olar. Bu halda, tarazlıqdan kənar başlanğıc vəziyyəti ilə əlaqəli əlavə bir "potensial" ola bilər. Bu “əlavə” komponent reaksiyanın ∆G-yə töhfə verir və Gibbs enerjisi ifadəsinə aşağıdakı kimi effektiv şəkildə əlavə edilə bilər:

[∆G = ∆G° + RTln Q, ]

burada (Q) reaksiya əmsalı adlanır. BIS2A baxımından biz sadə (bir az natamam, lakin funksional) tərifdən istifadə edəcəyik.

[Q = dfrac{[Məhsullar]_{st}}{[Reaktivlər]_{st}} ]

müəyyən edilmiş qeyri-tarazlıq şəraitində, st. Bu fikri genişləndirmək və iki qeyri-tarazlıq vəziyyəti arasında Gibbs enerji fərqini hesablamaq olar, bu şərtlə ki, onlar düzgün müəyyən olunsun və beləliklə, xüsusi olaraq müəyyən edilmiş tarazlıqdan kənar vəziyyətlər arasında Gibbs enerji dəyişikliklərini hesablayın. Bu son nöqtə tez-tez bioloji sistemlərdə olan reaksiyalara aiddir, çünki bu reaksiyalar tez-tez fərdi reaksiyaları tarazlıqdan kənar vəziyyətdə saxlayan çox mərhələli yollarda tapılır.

Bu, bizi bəziləri üçün çaşqınlıq nöqtəsinə gətirir. Bir çox biologiya kitablarında tarazlığın müzakirəsi yalnız irəli və tərs reaksiya sürətlərinin müzakirəsini deyil, həm də tarazlıqda ∆G = 0 olduğunu ifadə edir. Bu, çaşqınlıq yarada bilər, çünki bu müzakirələr tez-tez tarazlıq kontekstində sıfırdan fərqli ∆G° dəyərlərinin müzakirəsini izləyir (∆G° = -RTlnKeq). Qeyd etmək lazım olan nüans ondan ibarətdir ki, ∆G° yalnız reaktivlər və məhsullar arasında kimyəvi çevrilməyə xas olan Gibbs enerji potensialına istinad edir. Bu, ilə təsvir edilən tarazlıqdan kənar vəziyyətdə olan reaksiyanın gedişatını nəzərə almaqdan fərqlidir

[∆G = ∆G^o + RT ln Q.]

Bu ifadə aşağıdakı kimi genişləndirilə bilər:

[∆G = -RTln K_{eq} + RTln Q]

nüansı daha aydın diqqətə çatdırmaq üçün. Bu halda qeyd edək ki, Q Keq-ə yaxınlaşdıqca ∆G reaksiyası sıfıra yaxınlaşır və Q = Keq olduqda son nəticədə sıfıra çatır. Bu o deməkdir ki, reaksiyanın Gibbs enerjisi (∆G) tarazlıqda sıfıra çatır, substratlar və məhsullar arasındakı potensial fərq (∆G°) sıfıra çatır.

Katalizatorlar

Kimyəvi reaksiyanın baş verməsi üçün reaktivlər əvvəlcə kosmosda bir-birlərini tapmalıdırlar. Məhluldakı kimyəvi maddələr bu toqquşmaları "planlamır"; təsadüfən baş verirlər. Əslində, bir çox hallarda bu, daha da mürəkkəbdir. Reaksiyaya girənlər təkcə bir-biri ilə qarşılaşmamalı, həm də müəyyən bir istiqamətdə təmasda olmalıdırlar. Reaksiyaya girən maddələr çox seyreltilirsə, reaksiyanın sürəti yavaş olacaq - toqquşmalar nadir hallarda baş verəcəkdir. Konsentrasiyaların artırılması məhsuldar toqquşmaların sürətini artıracaq. Reaksiya sürətini dəyişdirməyin başqa bir yolu, reaksiyaya girən maddələrin reaksiya məkanını kəşf etmə sürətini artırmaqla toqquşma sürətini artırmaqdır - molekulların sürətini və ya onların kinetik enerjisini artırmaq. Bu sistemə istilik ötürməklə və ya temperaturu yüksəltməklə həyata keçirilə bilər. Bu iki strategiya boruda baş verən kimyəvi reaksiyaların sürətini artırmaq üçün çox vaxt uyğundur. Ancaq hüceyrədə istilik ötürülməsi praktiki olmaya bilər, çünki hüceyrə komponentlərinə zərər verə bilər və ölümlə nəticələnə bilər. Hüceyrələr bəzən reaktivlərin konsentrasiyasını artırmaq üçün mexanizmlərdən istifadə edirlər (aşağıda bəzi nümunələrə baxacağıq), lakin bu, bioloji cəhətdən uyğun bir rejimdə reaksiya sürətini artırmaq üçün nadir hallarda kifayətdir. Burada katalizatorlar daxil olur.

A katalizator heç bir dəyişikliyə məruz qalmadan kimyəvi reaksiyanın sürətini artırmağa kömək edən bir şeydir. Bir katalizatoru kimyəvi dəyişdirici agent kimi düşünə bilərsiniz.

Biologiyada ən vacib katalizatorlar deyilir fermentlər. An ferment zülal katalizatorudur. Digər hüceyrə katalizatorlarına ribozimlər adlanan molekullar daxildir. A ribozim ribonuklein turşusundan (RNT) ibarət katalizatordur. Bunların hər ikisi daha sonra kursda daha ətraflı müzakirə olunacaq. Bütün katalizatorlar kimi, fermentlər də onun baş verməsi üçün kimyəvi reaksiyaya ötürülməsi lazım olan enerji səviyyəsini aşağı salmaqla işləyirlər. Kimyəvi reaksiya aktivləşdirmə enerjisi reaksiyaya başlamaq üçün lazım olan enerjinin “ərəfəsində” səviyyəsidir.

Şəkil 1. Fermentlər və digər katalizatorlar müəyyən kimyəvi reaksiyaya başlamaq üçün tələb olunan aktivləşdirmə enerjisini azaldır. Bir ferment olmadan (solda), reaksiyanın başlaması üçün lazım olan enerji girişi yüksəkdir. Bir fermentin (sağda) köməyi ilə reaksiyanın başlaması üçün daha az enerji lazımdır. Facciotti (orijinal iş)

Qeyd: mümkün müzakirə

Yuxarıdakı rəqəmə baxın. Sizcə, x oxunda hansı vahidlər var? Vaxt bir ehtimal olardı. Lakin rəqəmləri müqayisə etsək, aktivləşmə enerjisi baryerinin yüksək və ya aşağı olmasından asılı olmayaraq məhsullar eyni vaxtda əmələ gəldiyi görünür. Bu rəqəmin məqsədi yüksək aktivləşmə enerjisi maneələri olan reaksiyaların aşağı aktivləşmə enerjisi maneələri olanlardan daha yavaş olduğunu göstərmək deyildimi? Nə baş verir?

Fermentlər bölməsinə baxış

Fermentlər aktivləşmə enerjisini azaltmaqla kimyəvi reaksiyaları sürətləndirən bioloji katalizatorlardır. Fermentlər bir və ya bir neçə polipeptid zəncirindən ibarət zülallardır. Fermentlər müəyyən amin turşusu R qruplarından (qalıqlarından) ibarət unikal kimyəvi mühiti təmin edən aktiv sahəyə malikdirlər. Bu unikal mühit həmin ferment üçün substrat adlanan xüsusi kimyəvi reaktivləri keçid vəziyyətləri adlanan qeyri-sabit aralıq maddələrə çevirmək üçün çox uyğundur. Fermentlərin və substratların induksiya edilmiş uyğunluqla bağlandığı güman edilir, bu o deməkdir ki, fermentlər və substratlar substratla təmasda olanda cüzi konformasiya tənzimləmələrinə məruz qalır və bu, bağlanmaya səbəb olur. Fermentlər substratlara bağlanır və reaksiyaları dörd müxtəlif yolla kataliz edir: substratları optimal oriyentasiyada bir araya gətirmək, bağların daha asan qırılması üçün substratların bağ strukturlarını pozmaq, reaksiyanın baş verməsi üçün optimal ətraf mühit şəraitini təmin etmək və ya onların reaksiyasında birbaşa iştirak etmək. substratlarla keçici kovalent bağlar yaratmaqla kimyəvi reaksiya.

Fermentin fəaliyyəti elə tənzimlənməlidir ki, müəyyən bir hüceyrədə müəyyən bir zamanda istənilən reaksiyalar katalizləşsin, arzuolunmaz reaksiyalar isə yox. Fermentlər temperatur və pH kimi hüceyrə şərtləri ilə tənzimlənir. Onlar həmçinin hüceyrə daxilində yerləşdikləri yerlə tənzimlənir, bəzən bölmələrə bölünürlər ki, yalnız müəyyən şəraitdə reaksiyaları kataliz edə bilsinlər. Fermentlərin digər molekullar vasitəsilə inhibə edilməsi və aktivləşdirilməsi fermentlərin tənzimlənməsinin digər mühüm yollarıdır. İnhibitorlar rəqabətli, rəqabətsiz və ya allosterik hərəkət edə bilər; rəqabətsiz inhibitorlar adətən allosterikdir. Aktivləşdiricilər həmçinin allosterik olaraq fermentlərin funksiyasını gücləndirə bilər. Hüceyrələrin metabolik yollardakı fermentləri tənzimləməsinin ən ümumi üsulu əks əlaqənin qarşısını almaqdır. Əks əlaqənin inhibəsi zamanı metabolik yolun məhsulları onları əmələ gətirən yolda iştirak edən bir və ya bir neçə fermentin (adətən yolun ilk törədilmiş fermenti) inhibitorları (adətən allosterik) kimi xidmət edir.

Fermentlər

Kimyəvi reaksiyanın baş verməsinə kömək edən maddə a katalizator, və biokimyəvi reaksiyaları kataliz edən xüsusi molekullar adlanır fermentlər. Demək olar ki, bütün fermentlər amin turşuları zəncirlərindən ibarət olan zülallardır və hüceyrə daxilində kimyəvi reaksiyaların aktivləşmə enerjilərini azaltmaq kimi mühüm vəzifəni yerinə yetirirlər. Fermentlər bunu reaksiyaya girən molekullara bağlayaraq və onları kimyəvi bağların qırılması və bağ əmələ gətirmə proseslərini daha asan həyata keçirəcək şəkildə saxlayaraq edir. Fermentlərin reaksiyanın ∆G-ni dəyişdirmədiyini xatırlamaq vacibdir. Başqa sözlə, onlar reaksiyanın ekzerqonik (kortəbii) və ya enderqonik (kortəbii deyil) olmasını dəyişmir. Bunun səbəbi reaktivlərin və ya məhsulların sərbəst enerjisini dəyişdirməməsidir. Onlar yalnız keçid vəziyyətinə çatmaq üçün tələb olunan aktivləşdirmə enerjisini azaldırlar.

Şəkil 1. Fermentlər reaksiyanın aktivləşmə enerjisini azaldır, lakin reaksiyanın sərbəst enerjisini dəyişdirmir. Burada qrafikdəki bərk xətt reaktivlərin katalizatorsuz məhsullara çevrilməsi üçün tələb olunan enerjini göstərir. Nöqtəli xətt katalizatordan istifadə etməklə tələb olunan enerjini göstərir. Bu rəqəm Y oxunda Gibbs Free Energy deməlidir və deltaH əvəzinə deltaG olmalıdır. Facciotti (öz işi)

Fermentin aktiv sahəsi və substratın spesifikliyi

Bir fermentin bağlandığı kimyəvi reaktivlər fermentə aiddir substratlar. Xüsusi kimyəvi reaksiyadan asılı olaraq bir və ya bir neçə substrat ola bilər. Bəzi reaksiyalarda tək reaktiv substrat bir neçə məhsula parçalanır. Digərlərində daha böyük molekul yaratmaq üçün iki substrat birləşə bilər. İki reaktiv də reaksiyaya girə bilər, hər ikisi dəyişdirilə bilər və reaksiyanı iki məhsul kimi tərk edə bilər. Substratın bağlandığı ferment daxilində yer ferment adlanır aktiv sayt. Aktiv sayt, belə demək mümkünsə, “fəaliyyətin” baş verdiyi yerdir. Fermentlər zülal olduğundan, aktiv bölgədə amin turşusu qalıqlarının (yan zəncirlər və ya R qrupları da deyilir) unikal birləşməsi mövcuddur. Hər bir amin turşusu yan zənciri müxtəlif xüsusiyyətlərlə xarakterizə olunur. Amin turşuları böyük və ya kiçik, zəif turşu və ya əsas, hidrofilik və ya hidrofobik, müsbət və ya mənfi yüklü və ya neytral olaraq təsnif edilə bilər. Amin turşularının unikal birləşməsi (onların yerləri, ardıcıllığı, strukturları və xassələri) aktiv sahə daxilində çox xüsusi kimyəvi mühit yaradır. Bu xüsusi mühit, qısa müddətə olsa da, müəyyən bir kimyəvi substrata (və ya substratlara) bağlanmaq üçün uyğundur. Ferment və onun substratları (keçid vəziyyəti və aktiv sahə arasında ən yaxşı uyğunluğu tapmaq üçün uyğunlaşır) arasında tapmacaya bənzər bu uyğunluğa görə fermentlər öz spesifikliyi ilə tanınır. Ferment və onun substratları arasında "ən yaxşı uyğunluq" onların müvafiq formaları və hər bir bağlayıcı tərəfdaşdakı funksional qrupların kimyəvi bir-birini tamamlaması ilə nəticələnir.

Şəkil 2. Bu, aktiv sahədə bağlanmış iki fərqli substratı olan bir fermentdir. Aktiv sahədə yerləşən üç amin turşusunun hər birinin üç R-qrupunu göstərən aktiv sahə istisna olmaqla, fermentlər blob şəklində təmsil olunur. Bu R qrupları hidrogen bağı vasitəsilə substratlarla qarşılıqlı əlaqədə olur (kesikli xətlərlə təmsil olunur).

Sinifdə bu nöqtədə siz bütün növ bağlarla, eləcə də bütün funksional qrupların kimyəvi xüsusiyyətləri ilə tanış olmalısınız. Məsələn, yuxarıda təsvir edilən fermentdəki R180-in R qrupu Arginin amin turşusudur (qısaldılmış R) və bir neçə amin funksional qrupdan ibarət olan R qrupuna malikdir. Amin funksional qrupları azot (N) və hidrogen (H) atomlarından ibarətdir. Azot hidrogendən daha çox elektronmənfidir, buna görə də N-H arasındakı kovalent bağ qütb kovalent bağdır. Bu bağdakı hidrogen atomlarının müsbət dipol momenti, azot atomunun isə mənfi dipol momenti olacaqdır. Bu, amin qruplarının digər qütb birləşmələri ilə hidrogen bağları yaratmasına imkan verir. Eyni şəkildə, valin (V) 81 və qlisinin (G) 121 onurğa sütunu karbonil oksigenləri, V81-in onurğa amin hidrogeni kiçik molekullu substrat ilə hidrogen bağları ilə əlaqəli şəkildə təsvir edilmişdir.

Məşq edin

Şəkil 2-də (yuxarıda) hansı atomların amin turşusu R qrupları ilə substrat arasındakı hidrogen bağlarında iştirak etdiyinə baxın. Siz bunları özünüz müəyyən edə bilməlisiniz; testdə sizin üçün hidrogen bağları çəkilməyə bilər.

Bu fermentin yerləşdiyi məhlulun pH-nı dəyişdirsəniz, ferment yenə də substratla hidrogen bağları yarada biləcəkmi?

Sizcə, hansı substrat (sol və ya sağ) aktiv saytda daha sabitdir? Niyə? Necə?

Şəkil 3. Bu, ferment aktiv sahəsinin təsviridir. Yalnız aktiv bölgədəki amin turşuları çəkilir. Substrat birbaşa mərkəzdə oturur.
Mənbə: Marc T. Facciotti tərəfindən yaradılmışdır (orijinal əsər)

Məşq edin

Birincisi, Şəkil 3-də makromolekulun növünü müəyyən edin. İkincisi, R qrupları və substrat arasında müvafiq qarşılıqlı əlaqəni çəkin və etiketləyin. Məhlulun pH-ı dəyişərsə, bu qarşılıqlı təsirlərin necə dəyişə biləcəyini izah edin.

Real Həyat Əlaqəsi

Bədəndəki xəstəlikləri görməyin yeni üsulu.

Fermentlərin struktur qeyri-sabitliyi

Fəal ərazilərin xüsusi ekoloji şəraiti təmin etmək üçün çox uyğun olması həm də onların yerli mühitin təsirinə məruz qalması deməkdir. Doğrudur, ətraf mühitin temperaturunun artırılması ümumiyyətlə ferment katalizli və ya başqa şəkildə reaksiya sürətlərini artırır. Bununla belə, optimal diapazondan kənarda temperaturun artırılması və ya azalması aktiv sahə daxilində kimyəvi bağlara elə təsir göstərə bilər ki, onlar substratları bağlamaq üçün daha az uyğundur. Yüksək temperatur nəticədə digər bioloji molekullar kimi fermentlərə səbəb olacaq denatürasiya etmək, maddənin təbii xüsusiyyətlərini dəyişdirən bir proses. Eynilə, yerli mühitin pH da ferment funksiyasına təsir edə bilər. Aktiv sahənin amin turşusu qalıqları kataliz üçün optimal olan öz turşu və ya əsas xüsusiyyətlərinə malikdir. Bu qalıqlar pH-dakı dəyişikliklərə həssasdır ki, bu da substrat molekullarının bağlanma üsulunu poza bilər. Fermentlər müəyyən bir pH diapazonunda ən yaxşı şəkildə işləmək üçün uyğundur və temperaturda olduğu kimi, ətraf mühitin həddindən artıq pH dəyərləri (turşu və ya əsas) fermentlərin denatürasiyasına səbəb ola bilər.

Şəkil 4. Fermentlər optimal pH-a malikdirlər. Fermentin ən aktiv olduğu pH, substratın aktiv sahəyə daxil ola bilməsi və reaksiyanın ilkin mərhələsinin başlaya bilməsi üçün aktiv sahə R qruplarının protonlaşdırıldığı/deprotonlaşdırıldığı pH olacaqdır. Bəzi fermentlərin tam aktiv olması üçün çox aşağı pH (turşu) tələb olunur. İnsan bədənində bu fermentlər çox güman ki, mədənin aşağı hissəsində yerləşir və ya lizosomlarda (hüceyrə daxilində böyük birləşmələri həzm etmək üçün istifadə edilən hüceyrə orqanoidi) yerləşir.
Mənbə: http://biowiki.ucdavis.edu/Biochemis..._pH_Inhibition

Fermentlərin denatürasiyası prosesi adətən üçüncü quruluşu bir yerdə saxlayan bağların qeyri-sabitləşdirilməsi yolu ilə üçüncü quruluşun açılması ilə başlayır. Hidrogen bağları, ion bağları və kovalent bağlar (disulfid körpüləri və peptid bağları) mülayim və pH-da böyük dəyişikliklərlə pozula bilər. Aşağıdakı ferment aktivliyi və temperatur cədvəlindən istifadə edərək qırmızı ferment üçün enerji hekayəsi hazırlayın. 37 °C ilə 95 °C arasında nə baş verə biləcəyini izah edin.

Şəkil 5. Fermentlərin optimal temperaturu var. Fermentin ən aktiv olduğu temperatur adətən fermentin strukturunun sabit və ya güzəştsiz olduğu temperatur olacaqdır. Bəzi fermentlər aktiv qalmaq və denatürasiya etməmək üçün müəyyən bir temperatur tələb edir. Mənbə: http://academic.brooklyn.cuny.edu/bi...ge/enz_act.htm

Uyğunluq və ferment funksiyası

Elm adamları uzun illərdir ki, ferment-substrat bağlanmasının sadə “kilit-açar” üsulu ilə baş verdiyini düşünürdülər. Bu model fermentin və substratın bir ani addımda mükəmməl uyğunlaşdığını iddia edirdi. Bununla belə, cari araşdırma adlı daha dəqiq bir baxışı dəstəkləyir induksiya uyğunluğu. İnduksiya edilmiş uyğunluq modeli, ferment və substrat arasında daha dinamik qarşılıqlı əlaqəni təsvir edərək kilid və açar modelini genişləndirir. Ferment və substrat bir araya gəldikdə, onların qarşılıqlı təsiri fermentin strukturunda cüzi dəyişikliyə səbəb olur ki, bu da ferment və substratın keçid vəziyyəti arasında daha məhsuldar bağlanma təşkilini təsdiqləyir. Bu enerji baxımından əlverişli bağlanma fermentin reaksiyasını kataliz etmək qabiliyyətini artırır.

Ferment öz substratını bağladıqda ferment-substrat kompleksi əmələ gəlir. Bu kompleks reaksiyanın aktivləşmə enerjisini aşağı salır və bir çox yollardan birində onun sürətlə irəliləməsinə kömək edir. Əsas səviyyədə fermentlər substratları optimal oriyentasiyada bir araya gətirərək birdən çox substratı əhatə edən kimyəvi reaksiyaları təşviq edir. Bir molekulun müvafiq bölgəsi (atomlar və bağlar) reaksiya verməli olduğu digər molekulun müvafiq bölgəsi ilə yanaşı qoyulur. Fermentlərin substratlarının reaksiyasını təşviq etməsinin başqa bir yolu, reaksiyanın baş verməsi üçün aktiv ərazidə enerji baxımından əlverişli mühit yaratmaqdır. Müəyyən kimyəvi reaksiyalar bir az asidik və ya qeyri-qütblü mühitdə ən yaxşı şəkildə davam edə bilər. Aktiv sahə daxilində amin turşusu qalıqlarının xüsusi düzülüşündən yaranan kimyəvi xüsusiyyətlər fermentin spesifik substratlarının reaksiya verməsi üçün enerji baxımından əlverişli mühit yaradır.

Bir çox reaksiyalar üçün tələb olunan aktivləşdirmə enerjisi, daha asan reaksiya verə bilmələri üçün kimyəvi bağların bir qədər əyriliyində iştirak edən enerjini ehtiva edir. Enzimatik fəaliyyət bu prosesə kömək edə bilər. Ferment-substrat kompleksi, bağın qırılmasını asanlaşdıracaq şəkildə substrat molekullarını əyərək aktivləşdirmə enerjisini azalda bilər. Nəhayət, fermentlər kimyəvi reaksiyanın özündə iştirak edərək aktivləşdirmə enerjilərini də azalda bilər. Amin turşusu qalıqları, reaksiya prosesinin zəruri addımı kimi faktiki olaraq substrat molekulları ilə kovalent bağlar yaradan müəyyən ionları və ya kimyəvi qrupları təmin edə bilər. Bu hallarda, reaksiyanın sonunda fermentin həmişə orijinal vəziyyətinə qayıdacağını xatırlamaq lazımdır. Fermentlərin fərqləndirici xüsusiyyətlərindən biri də katalizlədikləri reaksiyalarla nəticədə dəyişməz qalmalarıdır. Bir ferment reaksiyanı katalizlədikdən sonra məhsul(lar)ını buraxır.

Şəkil 6. İnduksiya edilmiş uyğun modelə görə, həm ferment, həm də substrat bağlandıqdan sonra dinamik konformasiya dəyişikliklərinə məruz qalır. Ferment substratı keçid vəziyyətinə gətirir və bununla da reaksiya sürətini artırır.

Yuxarıdakı reaksiya üçün enerji hekayəsi yaratmaq

Şəkil 6-dan istifadə edərək, enerji hekayəsində verilən suallara cavab verin.
1. Reaktivlər hansılardır? Məhsullar hansılardır?
2. Ferment hansı işi yerinə yetirdi?
3. Enerji başlanğıcda hansı vəziyyətdədir? Son vəziyyətdə enerji hansı vəziyyətə çevrilir? Bu hələ çətin ola bilər, lakin enerjinin ilkin və son vəziyyətdə harada olduğunu müəyyən etməyə çalışın.

Fermentlərin tənzimlənməsi

Niyə fermentləri tənzimləyir?

Hüceyrə ehtiyacları və şərtləri hüceyrədən hüceyrəyə dəyişir və zamanla fərdi hüceyrələrdə dəyişir. Mədə hüceyrələrinin tələb olunan fermentləri və enerji tələbləri yağ saxlama hüceyrələri, dəri hüceyrələri, qan hüceyrələri və sinir hüceyrələrindən fərqlidir. Bundan əlavə, bir həzm hüceyrəsi yeməkdən bir neçə saat sonra yeməkdən sonra qida maddələrini emal etmək və parçalamaq üçün daha çox işləyir. Bu hüceyrə tələbləri və şərtləri fərqli olduğundan, müxtəlif fermentlərin lazımi miqdarı və funksionallığı da dəyişir.

Molekullar vasitəsilə fermentlərin tənzimlənməsi

Fermentlər onların fəaliyyətini təşviq edən və ya azaldan yollarla tənzimlənə bilər. Ferment funksiyasını maneə törədən və ya təşviq edən bir çox müxtəlif növ molekullar var və bunun üçün müxtəlif mexanizmlər mövcuddur. Ferment inhibəsinin bəzi hallarda, məsələn, inhibitor molekulu substrata kifayət qədər oxşardır ki, o, aktiv sahəyə bağlana bilər və sadəcə olaraq substratın bağlanmasını maneə törədir. Bu baş verdikdə, ferment vasitəsilə inhibe edilir rəqabət inhibisyonu, çünki inhibitor molekulu aktiv sahənin bağlanması üçün substratla rəqabət aparır. Digər tərəfdən, rəqabətsiz inhibisyonda, bir inhibitor molekulu fermentə allosterik ərazidən başqa bir yerdə bağlanır və hələ də substratın aktiv sahəyə bağlanmasını maneə törədir.

Şəkil 7. Rəqabətli və qeyri-rəqabətli inhibə reaksiya sürətinə fərqli təsir göstərir. Rəqabətli inhibitorlar ilkin sürətə təsir edir, lakin maksimal sürətə təsir etmir, rəqabətsiz inhibitorlar isə maksimal sürətə təsir göstərir.

Bəzi inhibitor molekullar fermentlərə elə bir yerdə bağlanır ki, onların bağlanması fermentin substratına olan yaxınlığını azaldan konformasiya dəyişikliyinə səbəb olur. Bu cür inhibə deyilir allosterik inhibə. Allosterik olaraq tənzimlənən fermentlərin əksəriyyəti birdən çox polipeptiddən ibarətdir, yəni onların birdən çox protein alt bölməsi var. Allosterik inhibitor bir fermentə bağlandıqda, zülal alt bölmələrindəki bütün aktiv yerlər bir qədər dəyişdirilir ki, onlar substratlarını daha az effektivliklə bağlayırlar. Var allosterik aktivatorlar həmçinin inhibitorlar. Allosterik aktivatorlar fermentin aktiv yerindən uzaqda yerləşən yerlərinə bağlanaraq, onun substrat(lar)ına fermentin aktiv yer(lər)inin yaxınlığını artıran konformasiya dəyişikliyinə səbəb olur.

Şəkil 8. Allosterik inhibitorlar fermentin aktiv yerini dəyişdirir ki, substrat bağlanması azalsın və ya qarşısının alınması. Əksinə, allosterik aktivatorlar fermentin aktiv yerini dəyişdirir ki, substrata yaxınlıq artır.

Video keçid

Rəqabətli və qeyri-rəqabətli enzimatik inhibə haqqında bu qısa (bir dəqiqəlik) videoya baxın. Həmçinin, əks əlaqənin qarşısının alınması ilə bağlı bu videoya (1,2 dəqiqə) baxın.

Bir çox ferment, müvəqqəti olaraq ion və ya hidrogen bağları vasitəsilə və ya daha güclü kovalent bağlar vasitəsilə daimi olaraq digər xüsusi qeyri-zülal köməkçi molekullara bağlanmasa, optimal və ya ümumiyyətlə işləmir. Köməkçi molekulların iki növü var kofaktorlarkofermentlər. Bu molekullara bağlanma onların müvafiq fermentləri üçün optimal konformasiya və funksiyanı təşviq edir. Kofaktorlar dəmir (II) (Fe) kimi qeyri-üzvi ionlardır2+) və maqnezium (II) (Mg2+). Kofaktor kimi metal ionunu tələb edən fermentə misal olaraq DNT molekullarını yaradan ferment, DNT polimeraza bağlanmış sink (II) ionu (Zn) tələb olunur.2+) fəaliyyət göstərmək. Koenzimlər, fermentin fəaliyyəti üçün tələb olunan karbon və hidrogendən ibarət əsas atom quruluşuna malik üzvi köməkçi molekullardır. Koenzimlərin ən çox yayılmış mənbələri pəhriz vitaminləridir. Bəzi vitaminlər kofermentlərin prekursorlarıdır, digərləri isə birbaşa koenzim kimi fəaliyyət göstərir. Vitamin C vacib birləşdirici toxuma komponenti olan kollagenin qurulmasında iştirak edən çoxlu fermentlər üçün koenzimdir. Enerji əldə etmək üçün qlükozanın parçalanmasında mühüm addım piruvat dehidrogenaz adlı çox ferment kompleksi tərəfindən katalizdir. Piruvat dehidrogenaz bir neçə fermentdən ibarət kompleksdir ki, onun xüsusi kimyəvi reaksiyasını kataliz etmək üçün əslində bir kofaktor (maqnezium ionu) və beş müxtəlif üzvi koenzim lazımdır. Buna görə də, ferment funksiyası, əsasən, əksər orqanizmlərin qidası ilə təmin olunan müxtəlif kofaktorların və koenzimlərin bolluğu ilə qismən tənzimlənir.

Fermentlərin bölünməsi

Eukaryotik hüceyrələrdə fermentlər kimi molekullar adətən müxtəlif orqanoidlərə bölünür. Bu, ferment fəaliyyətinin başqa səviyyədə tənzimlənməsinə imkan verir. Yalnız müəyyən hüceyrə prosesləri üçün tələb olunan fermentlər, substratları ilə birlikdə ayrı-ayrılıqda yerləşdirilə bilər ki, bu da daha səmərəli kimyəvi reaksiyalara imkan verir. Yerə və yaxınlığa əsaslanan fermentlərin bu cür tənzimlənməsinə misal olaraq hüceyrə tənəffüsünün son mərhələlərində iştirak edən, yalnız mitoxondriyada iştirak edən fermentləri və lizosomlarda yerləşən hüceyrə zibilinin və yad materialların həzmində iştirak edən fermentləri göstərmək olar.

Əlavə bağlantılar

Xan Akademiyası

Aşağıdakı linklər sizi kinetika ilə bağlı bir sıra videolara aparacaq. Birinci linkdə reaksiya dərəcələri ilə bağlı dörd video, ikinci linkdə isə reaksiya sürətləri və konsentrasiya arasında əlaqə ilə bağlı doqquz video var. Bu videolar əlavədir və ferment kenetikasını daha da araşdırmaq üçün sizə kənar resurs vermək üçün təqdim olunur.

  • Fermentlərin kinetikasına giriş
  • Reaksiya mexanizmi



Şərhlər:

  1. Mashura

    yaxşı, mesaj əla

  2. Brataxe

    Sənin üçün rəğbətim var.

  3. Eoin Baiste

    Başınızdakı bu sizə gəldi?

  4. Hesperos

    Özünüz, belə müqayisə olunmayan cavabı icad etdiniz?

  5. Niklas

    Mübsəsiz ifadəsi, çox xoşuma gəlir :)



Mesaj yazmaq