Məlumat

Fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyaları kataliz edə bilərmi?

Fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyaları kataliz edə bilərmi?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Bioloji fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyaları kataliz edə bilərmi? Oxudum ki, bir ferment daha aşağı aktivləşmə enerjisi ilə alternativ reaksiya yolu təklif edərək reaksiyanın aktivləşmə enerjisini azaldır, lakin reaksiyanın ΔG-si dəyişməzdir. Əgər fermentlər bacarmaq bunu et, onda bu tam olaraq necə işləyir?


Fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyanı kataliz edə bilər birləşmə termodinamik cəhətdən əlverişli reaksiya ilə. Əksər hallarda fermentlər mənfi reaksiyanı irəli aparmaq üçün enerji mənbəyi kimi (sadə dillə desək) ATP hidroliz reaksiyasından (enerji cəhətdən əlverişli) istifadə edirlər. Burada yadda saxlamaq lazım olan vacib bir məqam, fermentlərin reaksiya tarazlığını irəli və ya geri çəkməməsidir; onlar sadəcə reaksiya tarazlığına daha tez nail olmağa kömək edirlər. Həmçinin diqqət yetirin ki, ferment özü reaksiyanın termodinamikasını dəyişmir (dediyiniz kimi, tarazlıq halı istisna olmaqla, müvafiq reaksiyanın ∆G-si dəyişməz qalır), əlverişli reaksiya ilə əlverişsiz reaksiya yalnız ümumi reaksiyanın aparılmasına kömək edir. əlverişli. Bir reaksiyanın digər reaksiyanın sürətini dəyişdirdiyi bu fenomen deyilir induksiya edilmiş kataliz və fermentin özü ilə heç bir əlaqəsi yoxdur.

Mən nümunələrdən istifadə edərək fermentlərin bunu necə etdiyini danışacağam, digər cavab isə semantikadan bəhs edir. Bu anlayışı başa düşməyə kömək edəcək bir nümunə ATP sintaza. Bu, daxili mitoxondrial membranda tapılan və H.-nin hərəkətini təmin edən bir fermentdir+ membranlararası boşluqdan mitoxondrial matrisə doğru ATP yaratmaq üçün hərəkət enerjisindən (çünki bu əlverişli və ekzerqonikdir) istifadə edir. Reaksiya belə görünəcək:

$$ce{ADP + P_i + 3 H^+_{IMS} ightarrow ATP + 3 H^+_{matris}}$$ (unutmayın ki, tam olaraq 3 H+ tələb olunmur, bu sadələşdirilmiş versiyadır)

Lakin, ATP sintaza reaksiyanı irəli sürmür; yalnız aşağıdakı tarazlığa daha tez çatmağa kömək edir: $$ce{H^+_{IMS} leftrightharpoons H^+_{matrix}}$$ yəni H miqdarını saxlamaq.+ membranlararası məkanda və matrisdə eynidir. Buna görə də onları işlək vəziyyətdə saxlamaq üçün daimi gradient tələb olunur. Bunun üçün elektron daşıma zənciri davamlı olaraq H atır+ elektrokimyəvi gradient saxlamaq üçün membranlararası boşluğa daxil olur. Bununla yanaşı, ATP-ADP translokaz fermentləri və fosfat daşıyıcısı davamlı olaraq matrisdən ATP çıxararaq ADP və P-yə atırlar.i. Bununla belə, bu, elektrokimyəvi qradiyenti azaldır (ADP mübadiləsi3- ATP üçün4- membranlararası məkanda fosfat daşıyıcısı elektroneytral reaksiyanı katalizləyərkən, yekun reaksiyanı verir: $$ce{ADP + P_i + 4 H^+_{IMS} leftrightharpoons ATP + 4 H^+_{matris}}$ $

Bununla belə, ferment sadəcə tarazlığın saxlanmasına kömək etdiyi üçün o, həm də geriyə doğru işləyə bilər, yəni H-ni də nəql edə bilər.+ elektrokimyəvi qradientə qarşı (əlverişsiz), tarazlığa çatmaq üçün onu ATP hidrolizi ilə birləşdirərək (əlverişlidir). İndi ferment ATPase adlanır və reaksiya belə olur: $$ce{ATP + 4 H^+_{matris} ightarrow ADP + P_i + 4 H^+_{IMS}}$$

Normal hüceyrə şəraitində ya əlverişsiz, ya da çox yavaş (yəni aktivləşmə enerjisi mənbəyi tələb edən) reaksiyaları kataliz etmək üçün ATP hidrolizini (və ya digər əlverişli reaksiyaları) birləşdirən daha çox belə fermentlər var. Digər cavabın izah etdiyi kimi, buna kömək edən başqa bir amil məhsulların konsentrasiyasını dəyişdirməkdir. Yuxarıda göründüyü kimi, ATP-ADP translokaz və fosfat daşıyıcısı məhsulların konsentrasiyasını (ATP) davamlı olaraq azaldır və reaktivlərin (ADP və P) konsentrasiyasını artırır.i) beləliklə, ümumi tarazlıq irəliyə doğru sürüşür və ferment reaksiyanı irəli sürməyə davam edir (bunun yenə fermentin özü ilə heç bir əlaqəsi yoxdur, buna Le Chatelier Prinsipi deyilir). Yenə digər cavab bu məsələyə yönəlib.

İstinadlar:

  • Ferment - Vikipediya

  • Hüceyrə tənəffüsü


Bacarmaq fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyaları kataliz edir?

Fermentlər reaksiyanın tarazlığını dəyişmir, lakin tarazlığın olması reaksiyanın həm irəli, həm də tərs istiqamətdə getməsi deməkdir. Tarazlıq əldə edilməzdən əvvəl reaksiya üçün ΔG 0 deyil. Beləliklə, tərifə görə, bir istiqamət termodinamik cəhətdən əlverişlidir (ΔG<0), digəri isə termodinamik cəhətdən əlverişsizdir (ΔG>0). Bir ferment reaksiyanın aktivləşmə enerjisini aşağı saldığından, həm irəli, həm də əks reaksiyaları kataliz edir. Bu, semantik arqumentdir, çünki reaksiya hələ də termodinamik cəhətdən əlverişli olan istiqamətdə davam edəcəkdir.


Necə olar fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyaları kataliz edir?

Yuxarıda təsvir etdiyim mənadan başqa, fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyaları kataliz etmir. Bununla belə, bioloji sistemlər əlverişsiz reaksiyaları əlverişli edə bilər. Digər cavabda müzakirə olunan reaksiya birləşməsinə əlavə olaraq (bəzən belə deyilir itələmək) ilə termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyalar əlverişli hala gətirilə bilər çəkmə. Bu halda, ΔG°>0 (yəni standart şəraitdə reaksiyanın əlverişsiz olduğu) reaksiyalar üçün reaksiya, reaktivlərə nisbətən məhsulların konsentrasiyasını azaltmaqla, məsələn, onları dərhal sonrakı, termodinamik cəhətdən əlverişli prosesdə istifadə etməklə əlverişli ola bilər. reaksiya. Riyazi olaraq, standart şəraitdə reaksiyanın sərbəst enerji dəyişməsi ilə faktiki reaksiya arasında əlaqə aşağıdakı kimi verilir:

$$Delta G=Delta G^{circ} +R Tlnsol(frac{[P]}{[R]}sağ)$$

Məhsulun reaktiv konsentrasiyalara nisbəti azaldıqca, reaksiyanın faktiki sərbəst enerji dəyişməsi azalır və termodinamik cəhətdən əlverişli hala gətirilə bilər.

Aydın olmaq üçün, mənfi reaksiyanı əlverişli edən ferment deyil (yenə də yalnız aktivləşmə enerjisini azaldır). Əksinə, ferment indi termodinamik cəhətdən əlverişli olan reaksiyanı kataliz edir.


5.2: Reaksiyalar: əlverişli, əlverişsiz və onların dinamikası

  • Michael W. Klymkowsky və Melanie M. Cooper tərəfindən töhfə
  • Kolorado Boulder Universitetində və Miçiqan Dövlət Universitetində professorlar (MSCD və Kimya)

Görəcəyimiz kimi, bioloji sistemlər həm ümumi struktur elementləri, həm də bir çox molekulyar komponentləri (o cümlədən DNT) termodinamik cəhətdən əlverişsiz proseslərin və reaksiyaların məhsuludur. Canlı sistemlərdə bu reaksiyalar necə baş verir? Cavab termodinamik cəhətdən əlverişli reaksiyaların termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyalara birləşməsindən gəlir. Bu işin standart makroskopik fizika modelində olmasa da, iş növüdür (w) = güc x məsafə. (Kimyəvi) reaksiya birləşməsi vəziyyətində, iştirak edən iş termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyalara səbəb olur, adətən böyük və mürəkkəb molekulların və makromolekulların (yəni çox böyük molekulların) sintezi. Burada bu proseslərin termodinamikasını nəzərdən keçirəcəyik.

Enerji haqqında düşünmək: Termodinamikanın əsasını enerji və enerjidəki dəyişikliklər təşkil edir. Bu, qeyri-trivial suala gətirib çıxarır, enerji nədir? Enerji müxtəlif formalarda gəlir. Kütləsi olan cisimlərin hərəkəti və vibrasiyası ilə əlaqəli enerji var. Atom və molekulyar səviyyədə elektronların (kvant) vəziyyəti ilə əlaqəli enerji var. Obyektin təbiətindən (məsələn, kütləsi və ya elektrik yükü) və sahə daxilində mövqeyindən asılı olan sahələrlə əlaqəli enerji var. Elektromaqnit şüalanması ilə əlaqəli enerji var, ən tanış forma görünən işıqdır, lakin elektromaqnit şüalanma mikrodalğalı sobalardan rentgen şüalarına qədər uzanır. Nəhayət, maddənin təbiətində mövcud olan enerji var, belə enerji tənliklə təsvir olunur:

e (enerji) = m (kütlə) x c 2 (c = işığın sürəti)

Bu prinsipi göstərmək üçün biz gündəlik təcrübələrimizə müraciət edə bilərik. Enerji bir şeyi hərəkət etdirmək üçün istifadə edilə bilər. Kobud bir mərtəbədə oturan bir qutu sistemini təsəvvür edin. Siz qutunu itələyirsiniz ki, o hərəkət etsin və sonra itələməyi dayandırırsınız &ndash qutu qısa bir məsafə qət edir və sonra dayanır. Termodinamikanın birinci qanunu sistemdəki ümumi enerjinin sabit olmasıdır. Beləliklə, sual budur ki, enerji hara getdi? Cavablardan biri enerjinin məhv olması ola bilər. Bu səhvdir. Diqqətli müşahidələr bizi enerjinin hələ də mövcud olduğunu, lakin onun çevrildiyini söyləməyə vadar edir. Aşkar bir dəyişiklik enerjinin mexaniki qüvvədən başqa bir forma çevrilməsidir, bəs o digər formalar hansılardır? Çətin ki, qutunun kütləsi artıb, ona görə də biz daha incə formalara baxmalıyıq &ndash çox güman ki, istilikdir. Qutunun hərəkəti nəticəsində yaranan sürtünmə qutunun molekullarının və qutunun hərəkət etdiyi döşəmənin hərəkətlərindəki artımı təmsil edir. Toqquşmalar və vibrasiyalar vasitəsilə bu enerji zamanla bütün sistemdə paylanacaq. Bu istilik hərəkəti Brownian hərəkəti kimi tanınan hərəkətdə görünə bilər. 1905-ci ildə Albert Eynşteyn Broun hərəkətini molekulların mövcudluğu, ölçüsü və hərəkəti ilə izah etdi 148 .

Nəzərdən keçirdiyimiz sistemdə qutunu hərəkət etdirmək üçün istifadə olunan konsentrasiya edilmiş enerji sistem boyunca yayılmışdır. Bir şeyi (işləmək üçün) hərəkət etdirmək üçün təkandan istifadə olunsa da, diffuz termoenerji iş görmək üçün istifadə edilə bilməz. Enerjinin ümumi miqdarı saxlansa da, onun iş görmək qabiliyyəti azalıb (demək olar ki, ləğv edilib). Bu, daha sonra toxunacağımız entropiya anlayışını ehtiva edir.


Fermentlərin Dörd Ümumi Xüsusiyyəti

Fermentlər dörd əsas xüsusiyyət nümayiş etdirir. Birincisi, fermentlər öz-özünə baş verməyəcək bir reaksiya meydana gətirmirlər, sadəcə olaraq çox daha sürətli baş verirlər. İkincisi, ferment molekulu reaksiya nəticəsində daimi olaraq dəyişmir. O, müvəqqəti olaraq dəyişdirilə bilər, lakin reaksiyanın sonundakı ferment başlanğıcda olduğu molekuldur. Buna görə də, tək bir ferment molekulu dəfələrlə istifadə edilə bilər kataliz etmək eyni reaksiya. Üçüncüsü, bir ferment həm irəli, həm də əks reaksiyanı kataliz edə bilər. Bir istiqamət digərindən daha əlverişli ola bilər, lakin reaksiyanın əlverişsiz istiqaməti baş verə bilər. Dördüncüsü, fermentlər bağladıqları substratlar üçün yüksək spesifikdir, yəni yalnız bir reaksiyanı kataliz edirlər.


Elektron bifurkasiyası

Elektron bifurkasiyası enerjiyə qənaətin üçüncü əsas mexanizmidir.

Elektron bifurkasiyası enderqonik və ekzerqonik oksidləşmə-reduksiya reaksiyalarını birləşdirir.

Elektron bifurkasiya edən fermentlərin çoxlu redoks mərkəzləri var.

Redoks reaksiyaları arasında elektronları təhlil etmək üçün elektron qapısı tələb olunur.

Elektron bifurkasiya edən fermentlər tək və cüt elektron ötürmə reaksiyalarını idarə edir.

Elektron bifurkasiyası bioloji enerjiyə qənaətin bu yaxınlarda tanınan üçüncü mexanizmidir. Termodinamik maneələri aşmaq və sərbəst enerji itkisini minimuma endirmək üçün eyni zamanda ekzerqonik və enderqonik oksidləşmə-reduksiya reaksiyalarını birləşdirir. Elektron bifurkasiya edən fermentlərin necə fəaliyyət göstərməsinin təfərrüatları haqqında çox az şey məlumdur, lakin bir neçə bifurkasiya edən fermentlər üçün spesifikasiyalar ortaya çıxmağa başlayır. Bu günə qədər xarakterizə olunanlar flavinlər və dəmir-kükürd klasterləri də daxil olmaqla redoks kofaktorlarının kolleksiyasını ehtiva edir. Burada bifurkasiya edən fermentlərin mövcud anlayışını və bir redoks yerindən çoxlu elektronları ekzerqonik və enderqonik elektron ötürmə yollarına tərsinə bölmək üçün tələb olunan mexaniki xüsusiyyətləri müzakirə edirik.


Suda üzvi reaksiyalar?

Üzvi reaksiyalar adətən üzvi həlledicilərdə aparılır, çünki bir çox üzvi molekul su ilə reaksiya verir və reagentlər və məhsullar adətən suda həll olunmur. Qeyri-qütblü həlledicidə heterojen katalizator kimi fermentdən istifadəyə bənzər şəkildə, Sharpless suda üzvi reaksiyaların aparılması üçün bir texnikaya öncülük edir. Onlar (Narayan və başqaları) sübut etmişlər ki, bir çox unimolekulyar və bimolekulyar reaksiyalar üzvi həlledicilərə nisbətən suda daha tez baş verir. Qeyri-qütblü həlledicidə ferment katalizində olduğu kimi, reaksiyalar suda mikro damcılarda (asma) reaktivləri dağıtmaq üçün güclü şəkildə qarışdırılmalıdır, bu da suyun keçid vəziyyətləri və ya aralıq maddələr üzərində hərəkət etməsinə imkan verə biləcək səth sahəsini əhəmiyyətli dərəcədə artıraraq hidrogen bağı vasitəsilə onları sabitləşdirməlidir. . Reaksiyaya girənlər adətən suyun üzərində üzdükləri üçün onlar bu reaksiyaları "ton su" reaksiyaları adlandırdılar. Onlar bu prosesdən istifadə edərək sikloyüklənmələr, alken reaksiyaları, Claisen yenidən təşkili və nukleofil əvəzetmə reaksiyaları həyata keçirmişlər. Metanolda 18 saat və toluolda 120 ilə müqayisədə bir sikloyüklənmə reaksiyası otaq temperaturunda on dəqiqə ərzində tamamlandı. Qeyri-qütblü həlledicinin müəyyən vaxtlarda əlavə edilməsi reaksiyanın sürətini xeyli artırdı.


Fermentlər termodinamik cəhətdən əlverişsiz reaksiyaları kataliz edə bilərmi? - Biologiya

I. Həyat metabolizə edə bilər.
Canlı orqanizmlər bir sıra mürəkkəb kimyəvi reaksiyalar həyata keçirirlər. Bu reaksiyalar ümumi olaraq metabolizm adlanır. Beləliklə, həyatın əsas xüsusiyyətlərindən biri: canlı orqanizmlər metabolizə edə bilərlər. Bu, canlı cisimləri cansızlardan fərqləndirən unikal xüsusiyyətlərdən biridir. Kursun bu hissəsində biz hüceyrələrin maddələr mübadiləsini tənzimləyən bəzi əsas prinsipləri araşdıracağıq.

II. Kimyəvi reaksiyaların icmalı.

burada A və B başlanğıc materialdır (reaktivlər) və C nəticədir (məhsul) bu reaksiya. Bu reaksiyanın tamamlanması və istiqaməti sistemin sərbəst enerjisindən (G) asılıdır. Sərbəst enerji iş görmək üçün mövcud olan enerjidir.

  1. bu reaksiyalar enerji buraxır
  2. məhsullar reaktivlərdən daha az enerjiyə malikdir
  3. reaksiya zamanı sərbəst buraxılan enerji istilik kimi itirilə və ya ATP kimi digər molekullarda tutula bilər
  4. ΔG ilə simvollaşdırılan bu reaksiya zamanı baş verən sərbəst enerji dəyişikliyi məhsulların enerjisi ilə reaktivlərin enerji vəziyyəti arasındakı fərqə bərabərdir. Ekzerqonik reaksiyada Δ G mənfi olur
  5. ekzerqonik reaksiyalar adətən parçalanma (hidrolitik, katabolik) reaksiyalardır, məsələn, nişastanın hidrolizi və ya hüceyrə tənəffüsü və
  6. ekzerqonik reaksiyalar kortəbii olur, yəni onların baş verməsi üçün kənar yardıma (xarici enerji mənbəyinə) ehtiyac yoxdur.
  1. bu reaksiyalar enerji tələb edir
  2. məhsullar reaktivlərdən daha çox enerji tərkibinə malikdir
  3. müsbət ΔG var
  4. enderqonik reaksiyalar fotosintez kimi sintetikdir (birləşmə, anabolik).
  5. kortəbii deyillər (yəni., meydana gəlməsi üçün xarici enerji mənbəyi tələb olunur).

Nəzərə alın ki, ümumi ΔG mənfi olduğundan, bu reaksiya ardıcıllığı indi kortəbii xarakter daşıyır və baş verəcəkdir.

Faktiki "coupling" prosesi adətən ATP-nin başlanğıc materiallardan birinə bağlanmasının nəticəsidir. Bu, mahiyyətcə "reaksiyaya enerji verir" və onu termodinamik cəhətdən əlverişli edir. Daha çox məlumat üçün baxın energetika haqqında qeydlər.

C. Aktivləşdirmə enerjisi.
Spontan reaksiya və ya reaksiya ardıcıllığı mənfi ΔG olsa belə, bu, yalnız həyatın temperaturlarında çox yavaş baş verə bilər. Məsələn: çörəyin (nişastanın) qlükozaya çevrilməsi suda olarsa, təxminən 1000 il çəkir. Ancaq qarışığı qızdırsanız, təxminən 1 saat çəkir. Ancaq bir az çörək yeyin və bədənimiz onu bir neçə dəqiqə ərzində qlükozaya çevirir.

Eynilə, qayalar sadəcə təpədən aşağı yuvarlanmır. Çoxları biz onlara bir az təkan verənə qədər səbirlə gözləyirlər. Bu təkan biokimyaçıların aktivləşdirmə enerjisi adlandırdıqlarına (Ea), kimyəvi reaksiyaya başlamaq üçün lazım olan minimum enerjidir. Beləliklə, reaksiyalar davam etmək üçün "push" və ya daha uyğun desək, lazımi aktivləşmə enerjisini tələb edir.

Yenidən Hill Modeli.

III. Molekullar və enerji
Bu prosesi daha yaxşı başa düşmək üçün aşağıdakı qrafiki çəkərək molekulların populyasiyasının enerji paylanmasını öyrənək:
enerji/molekula qarşı molekulların sayı

Qrafikimiz zəng formalı əyridir. Müşahidə edirik ki, bəzi molekulların enerjisi çox, bəziləri azdır, lakin əksəriyyəti xoşbəxtliklə orta səviyyədədir. Həyat temperaturunda əksər reaksiyalar üçün molekulların yalnız bir hissəsi lazımi E-yə malikdira - beləliklə reaksiya yavaş gedir.

  1. Reaktivlərin konsentrasiyasını artırın.
    Çox mümkün deyil, xüsusən də bir çox hüceyrə komponentlərinin yalnız çox aşağı konsentrasiyada mövcud olduğu orqanizmlərdə.
  2. İstilik.
    Kimyaçılar üçün əla işləyir, lakin bioloqlar üçün deyil. Niyə? Çünki istilik molekulların enerjisini artırır ki, bu da termal qeyri-sabitliyə səbəb ola bilər. Yalnız qızardılmış yumurta soruşun. Qeyd edək ki, biz E-ni dəyişmirika, yalnız ayrı-ayrı molekulların sahib olduğu enerji.
  3. Katalizator əlavə etməklə aktivləşdirmə enerjisi tələbini azaldın.
    Bu, "əgər siz '145em'i məğlub edə bilmirsinizsə, onlara qoşulun' fəlsəfəsinin molekulyar versiyasıdır. Katalizator, reaksiya üçün aktivləşmə enerjisi tələbini azaltmaqla kimyəvi reaksiyanın sürətini sürətləndirən bir maddədir. Proses zamanı katalizator "usa" dəyişdirilmədən bərpa olunur. Aktivləşdirmə enerjisi tələbi azaldıqdan sonra molekulların əksəriyyəti reaksiya vermək üçün lazımi enerjiyə sahib olacaq. Bu, həyatın qəbul etdiyi yanaşmadır.

V. Fermentlər - həyatın katalizatorları

  • var katalizatorlar (reaksiyanı sürətləndirin, lakin prosesdə istehlak edilmir). Beləliklə, fermentlər iştirak etdikləri reaksiyalarda məhv edilmir və dəfələrlə istifadə edilə bilər.
  • var zülallar, bu da öz növbəsində peptid bağları ilə birləşdirilmiş amin turşuları zəncirlərindən ibarətdir. Unutmayın ki, zülallar orqanizmlərdə çoxlu müxtəlif funksiyalara malikdir - fermentlər, katalitik zülallar yalnız bir növdür. Bununla belə, onlar zülalların ən vacib qrupudur, çünki fermentlər olmadan heç bir metabolizm baş verə bilməz.
  • əsasən olur kürəşəkilli zülallar (üçüncü quruluş) və bəziləri dördüncü quruluşa malikdir.
  • aktivləşdirmə enerjisini azaldır
  • reaksiya tələbi
  • " ilə bitirase": məsələn, tirozinASE
  • standartlaşdırılmış adlanır nomenklatura sistemi. Rəsmi ad aşağıdakılara əsaslanır: (a) normal substrat və (b) reaksiya növü. Bu sistem 1956-cı ildə Beynəlxalq Biokimyaçılar Birliyi tərəfindən hazırlanmışdır. Fermentlərin həm də əhəmiyyətsiz və ya ümumi adı ola bilər (məsələn, katalaza).
  • adətən olur spesifik, in vivo, bir reaksiya üçün
  • unikallığı var 3-D forma zülaldakı amin turşularının növü və ardıcıllığı ilə müəyyən edilir
  • ilk dəfə Jon Jakob Berzelius (1835) tərəfindən öyrənilmişdir. İsveçli Arrehenius ferment-substrat kompleksi konsepsiyasını inkişaf etdirdi (1889). Kilid və açar modeli 1894-cü ildə təsvir edilmişdir.

B. Fəaliyyət mexanizmi.
Fermentlər onun reaktivləri ilə qarşılıqlı əlaqədə olurlar, bunlara a deyilir substrat, formalaşdırmaq ferment-substrat kompleksi. Substrat bir yerə uyğun gəlir aktiv sayt (fermentin katalitik bölgəsi). Məhsul sərbəst buraxılır və ferment dəyişməz olaraq bərpa olunur. Qısa tənlik: E + S '8594 E-S kompleksi '8594 E + P. Bu reaksiya qurulan kimyəvi tarazlıqdan asılı olaraq geri çevrilir.

Budur bəzi nümunələr: katalaza hidrogen peroksidi (substrat) oksigen və suya (məhsullara) hidroliz edən bir fermentdir. üçün bura klikləyin Spuds McSaupe. Keçmiş semestr ərzində laboratoriyada tirozinaz fermentini öyrəndik. O, bir çox orqanizmlərdə olur və onun əsas işi tirozini (amin turşularından biri) və digər fenolik molekulları (benzol halqası və birləşmiş hidroksil qrupu ilə) oksidləşdirməkdir (parçalamaq). Substrata xas olan bir çox fermentdən fərqli olaraq, tirozinaz deyil və müxtəlif fenolik maddələr üzərində işləyir. Biz bu faktdan istifadə etdik və fərqli bir substrat olan L-DOPA (dihidroksifenilalanin) istifadə etdik. Tirozinaz L-DOPA-nı məhsula, L-DOPA-xinona çevirir. Beləliklə, reaksiya diaqramını tərtib etmək olar:

L-DOPA + tirozinaz → L-DOPA-tirozinaz kompleksi → L-DOPA xinon + tirozinaz

C. Enzimatik reaksiyanın kinetikası.
Katalaza və hidrogen peroksidin qarışdırılması kimi tipik bir ferment katalizli reaksiyaya nəzər salın. Sabit miqdarda fermenti fərz etsək, zamanla məhsulun, substratın və E-S kompleksinin konsentrasiyası necə dəyişəcək? "0" zamanında substratın miqdarı yüksək, məhsul aşağı (sıfır), ES kompleksi isə sıfırdır. Reaksiya davam etdikcə məhsulun (oksigen və su), substratın (hidrogen peroksid) və ES kompleksinin konsentrasiyasının dəyişməsini necə proqnozlaşdırırsınız?

qrafik: konsentrasiyaya qarşı vaxt

D. Fermentlər və substratlar.
Aktiv sahədə substrat və fermentin qarşılıqlı təsiri üçün analogiya (model) Kilid və Açar Modelidir. Fermentin aktiv sahəsi, bir substrat molekulu kimi yalnız bir açar tərəfindən tanınan və ya açılan kilid kimi xüsusi bir formaya sahib idi. Bu, əksər fermentlərin niyə belə olduğunu izah edir substrata xasdır, yəni onlar yalnız bir substratda (və ya bəzən tirozinaz kimi əlaqəli substratlar qrupu) fəaliyyət göstərirlər. İndi də bilin ki, aktiv sahə metal qıfıl kimi sərt deyil, ferment forması daha çevikdir, məsələn, lobya torbası kreslosu kimi. Kreslonun xüsusi bir forması var, lakin bir qədər dəyişə bilər. Oturduğunuz zaman bədəninizə uyğun gəlir. Başqa bir yaxşı bənzətmə əl sıxmadır. Bu adlanır induksiya uyğunluğu modeli, fermentin bağlanması aktiv sahənin substrata uyğun olmasına səbəb olur.

E. Bəs fermentlər aktivləşdirmə enerjisi tələblərini necə aşağı salırlar?

  1. Fermentlər fermentin yaxınlığında substratların konsentrasiyasını artırır
  2. Fermentlər substratları reaksiya üçün ən əlverişli mövqeyə yönəldir (yadda saxlayın ki, hər hansı molekullar reaksiya verməlidirlər ki, əvvəlcə bir-biri ilə təmasda olsunlar.
  3. Fermentlər, substratın bağlarını gərginləşdirə bilən konformasiyanı dəyişdirir
  4. Fermentlər reaksiya üçün kimyəvi cəhətdən daha əlverişli (yəni, hidrofilik/hidrofobik və ya turşu/s.) ola bilən mikro-mühit təmin edir.

VI. Bir model.
Ferment fəaliyyətini izah etmək üçün bir modeldən istifadə edək. Musiqili stulların oyununu nəzərdən keçirək. Kreslo fermentləri, oturacaq isə aktiv yeri təmsil edir. Oyunçular məhsula çevriləcək substratlardır (bu, oturacaqda oturduğunuz zaman baş verir). Oyunçuların gözlərini bağlayacağıq və otaqda (hüceyrədə) təsadüfi dolaşmağa icazə verəcəyik. [Qeyd - stul da hərəkət etməlidir, bəlkə də rulonlarda] Oyunçu və stul toqquşduqda, oyunçu oturur və məhsula çevrilir və sonra ayağa qalxır.

Gəl oynayaq! Böyük bir otaqda 5 stul (ferment) və 100 oyunçu (substrat) ilə başlayacağıq. Hər dəqiqə əlaqə saxlayıb kresloda oturan (məhsula çevrilən) insanların sayını sayacağıq. Sonra, biz [məhsul] vaxta (dəq) qarşı plan quracağıq.

qrafik: zamana qarşı əmələ gələn məhsul

Bu qrafikin mailliyi bizə dəqiqədə əmələ gələn reaksiya məhsulunun sürətini və ya sürətini verəcəkdir. Bəzi ferment katalizli reaksiyaların sürətinə bir nümunə vermək üçün aşağıdakı cədvələ baxın:

Bəzi seçilmiş fermentlərin sürəti
Ferment Reaksiya dərəcəsi (dəqiqədə ferment başına # molekul əmələ gəlir)
karbon anhidraz 36,000,000
katalaza 5,600,000
β-amilaza 1,100,000
süksinat dehidrogenaz 1150

Beləliklə, aydındır ki, fermentlər həqiqətən reaksiya sürətini sürətləndirə bilər!


VII. Enzimatik reaksiyaların sürətinə təsir edən amillər.

A. Fermentin konsentrasiyası.
Sabit miqdarda substrat üçün - daha çox ferment, daha aktiv sahələr, vahid vaxtda daha çox məhsul əmələ gəlir (reaksiya sürəti bir o qədər yüksəkdir). Kreslo modeli: ferment konsentrasiyasının reaksiya sürətinə təsirini simulyasiya etmək üçün geniş otaqda 2 stul (ferment) və 100 oyunçu (substrat) ilə başlayaq. Sonra bir saat ərzində hər dəqiqə bir kreslo tapıb oturan insanların sayını sayacağıq. Daha sonra [məhsulun] vaxta qarşı qrafikini çəkə bilərik. 5, 10 və 100 stul (fermentlər) ilə təkrarlayın.

qrafik: zamana qarşı əmələ gələn məhsul (bir neçə ferment konsentrasiyası üçün)

İndi hər bir ferment konsentrasiyası üçün reaksiya sürətini ([məhsul əmələ gələn]/dəqiqə) vermək üçün hər bir xəttin yamacını hesablaya bilərik. İndi biz ferment konsentrasiyasına qarşı reaksiya sürətini təyin edə bilərik.

qrafik: reaksiya sürəti və ferment konsentrasiyası

Nəticə: Kresloların sayı nə qədər çox olarsa, hər hansı bir şəxslə qarşılaşmaq üçün bir o qədər az vaxt lazımdır. Daha çox ferment, daha aktiv saytlar, reaksiya sürəti bir o qədər yüksəkdir.

B. Substrat konsentrasiyası.
Sabit ferment konsentrasiyası üçün - substratın konsentrasiyası artdıqca, substratın doyma səviyyəsinə çatana qədər reaksiya sürəti artır və bu nöqtədə nə qədər əlavə olunsa da, sürətdə əlavə artım olmayacaqdır. Kreslo modeli: 10 stul və 10 oyunçu ilə başlayın. Bir saat ərzində hər dəqiqə bir stulda (ferment) tapıb oturan oyunçuların (substratların) sayını qeyd edin. Yaranan məhsulun qrafikini (oturanların sayına qarşı vaxta qarşı) tərtib edin. 20, 50 və 100 oyunçu ilə təkrarlayın.
qrafik: zamana qarşı əmələ gələn məhsul (bir neçə substrat konsentrasiyası üçün

İndi reaksiya sürətini əldə etmək üçün hər bir xəttin yamacını hesablayın və sonra substratın konsentrasiyasına qarşı reaksiya sürətini təyin edin.

qrafik: reaksiya sürəti və substratın konsentrasiyası

Nəticələr: Oyunçular artdıqca, sürətlə kreslo tapmaq ehtimalı artır. Beləliklə, faiz artır. Aşağı substrat konsentrasiyalarında sürəti məhdudlaşdıran addım stul tapmaqdır. Daha yüksək konsentrasiyalarda sürəti məhdudlaşdıran addım fermentin məhsula çevrilmə sürətidir.

(Bu son üç paraqraf imtahanda deyil) Fermentlə katalizlənmiş reaksiyanın effektivliyinin iki ölçüsü Vmax və Km-dir. Vmax = maksimum reaksiya sürəti. Km = maksimum reaksiya sürətinin yarısını verən substrat konsentrasiyası. Bunları qrafik olaraq tapmaq olar. Bir çox fermentlər üçün Km 1 mM ilə 0,1 uM arasında dəyişir.

Yuxarıdakı qrafikdə reaksiya sürəti ilə substrat konsentrasiyası arasındakı əlaqəyə əsaslanaraq, Michaelis və Menton aşağıdakı tənliyi əldə etdilər:

Bu tənliyin gözəlliyi ondan ibarətdir ki, əgər müəyyən bir ferment üçün substrat konsentrasiyasını bilsək, onun proqnozlaşdırılan sürətini hesablaya bilərik. Praktikada qrafikdən Km və Vmax müəyyən etmək çətin ola bilər. Bununla belə, Michaelis-Menten tənliyindən istifadə edərək Lineweaver və Burk başa düşdülər ki, 1/V-yə qarşı 1/[S] qrafiki qurularsa, X kəsişməsi Km-in mənfi tərsidir və Y kəsişməsi sürətin tərsini verir. "ikiqat qarşılıqlı" süjetinin yaradılmasının üstünlüyü ondan ibarətdir ki, nəticə düz xəttdir və Km və Vmax asanlıqla müəyyən edilir.

C. Temperatur
Temperatur artdıqca reaksiya sürəti də artır, çünki siz molekulları qızdırırsınız və toqquşma ehtimalını artırırsınız. Hər bir fermentin özünəməxsus temperatur optimalı var. Məsələn, termofilik bakteriyalar digər orqanizmlərdən fərqli olaraq son dərəcə isti temperaturlara dözə bilirlər. Optimaldan sonra sürət sürətlə azalır, çünki ferment denatürasiya edir - onun normal (doğma) formasını itirir, bu da öz növbəsində aktiv sahənin formasını dəyişdirərək reaksiya üçün daha az əlverişli edir. Kreslo modeli: 10 stul və 100 oyunçu təsəvvür edin. Oyunu otaq temperaturunda oynayın. 0 C və 30 və 100 C-ni təkrarlayın. Soyuq temperaturda hər şeyin yavaş hərəkət etdiyini təsəvvür edin. Və 100-də heç də xoş deyil. Hmmmm…model bunun üçün çox yaxşı işləmir!

D. pH.
Hər bir fermentin özünəməxsus temperatur optimalı var. Optimaldan yüksək və ya daha az pH reaksiya sürətinin azalması ilə nəticələnir. pH fermentin strukturunda dəyişikliklərə səbəb olur (fermenti 3D şəklində saxlayan pH-a həssas bağlara təsir edir) və deməli, aktiv sahənin formasını dəyişir. Beləliklə, reaksiya reaksiyanın baş verməsi üçün daha çox və ya daha az əlverişli olur.

E. Ferment inhibitorları.
Kimyəvi reaksiyaları maneə törədən molekulların iki qrupu var: rəqabətli və rəqabətsiz.

1. Rəqabətli inhibitorlar.
Bunlar aktiv sahə üçün substratla rəqabət aparır. Bu inhibitorlar adətən normal substrata bənzər kimyəvi quruluşa malikdirlər. Bəzi nümunələr: (a) süksinik dehidrogenaz süksinik turşusunu fumarin turşusuna çevirir. Malon turşusu rəqabətli inhibitordur (b) ribuloz bifosfat karboksilaza karbon qazını RuBP-yə bağlayır. Oksigen rəqabətli bir inhibitordur.

2. Rəqabətli olmayan inhibitorlar.
Bu molekullar fermentin aktiv yerindən başqa bir yerə bağlanır. Bağlanma fermentin formasında (konformasiyasında) dəyişikliklərə səbəb olur ki, bu da öz növbəsində aktiv sahənin formasını və deməli aktivliyi dəyişir. Nümunələr: (a) Hg və disulfid bağları (Dəli papaqçılar və civə)

F. Maddələr mübadiləsinin fermentativ nəzarəti

1. Allosterik effektorlar.
Bunlar aktiv sahədən başqa bir yerə (allosterik sahə) bağlanır və aktiv sahədə dəyişikliyə (cüzi) səbəb olur. Bu dəyişikliklər reaksiyanı gücləndirəcək və ya maneə törədəcək. Bunlar metabolik proseslərin sürətini tənzimləmək üçün istifadə olunur.

2. Kofaktorların/kofermentlərin mövcudluğu.
Bunlar, müvafiq olaraq, ferment tərəfindən tələb olunan qeyri-üzvi və üzvi maddələrdir, substrata əlavə olaraq, fəaliyyət üçün. Vitaminlər vacib koenzimlərdir. Bir çox metal ionları ferment kofaktorlarıdır. Kofaktorlar və koenzimlər fermentlə sıx və ya sərbəst şəkildə bağlana bilər.

3. Aktivləşdirmə amillərinin olması.
Bəzi fermentlər aktivləşdirmə tələb edir. Məsələn, pepsinogen pepsinə çevrilməlidir. Fotosintezdə olan bir çox ferment işıqda aktivləşir.

4. Kooperativlik
Bir substratın fermentə bağlanması fermentin əlavə substratlara bağlanma qabiliyyətini artırır.

5. Geribildirim inhibisyonu - son məhsul onun yolunda olan fermenti inhibə edir

6. Çoxfermentli komplekslər və membranların kompartmentallaşdırılması.

VIII. Fermentlərin əhəmiyyəti (birbaşa imtahanda yoxlanılmayıb)

  • Serum qlutamik oksaloasetik transaminaza (SGOT) yüksək metabolik aktivliyə malik toxumalarda (ürək, qaraciyər, mədəaltı vəzi, əzələ) aşkar edilir və zədədən sonra ifraz olunur. Beləliklə, miokard infarktı (MI, infarkt) və qaraciyər xəstəlikləri (siroz, hepatit) üçün yaxşı göstəricidir.
  • Serum qlutamik piruvik transaminaz (SGPT) qaraciyərdə, ürəkdə, əzələdə, böyrəkdə tapılır və xüsusilə qaraciyər xəstəliklərinin diaqnostikasıdır.
  • Laktik dehidrogenaz (LDH), müxtəlif toxumalarda tapılır və hüceyrə ölümünü və sızmasını göstərir. Mİ diaqnozunu təsdiqləmək üçün istifadə olunur. Beş 5 izozim var: 1,2 = MI, 3 = ağciyər, 5 = qaraciyər
  • Kreatin fosfokinaz (CPK) ürək və skelet əzələlərində olur və miyokard və skelet əzələlərinin zədələnməsi zamanı ifraz olunur.
  • Turşu fosfataza - geniş yayılmışdır, xüsusən. qaraciyər, dalaq, böyrək, qırmızı qan hüceyrələri və prostat və
  • Qələvi fosfataza - sümükdə, qaraciyərdə və plasentada ən yaxşı pH 9 funksiyasını yerinə yetirir və qaraciyər/sümük xəstəliyini göstərir.

B. Bir sıra insan xəstəlikləri biokimyəvi yolda əsas fermentin çatışmazlığından qaynaqlanır.
Başqa sözlə, bu şərtlər anormal metabolik fəaliyyətin nəticəsidir. Nümunələrə fenilketonuriya və albinizm daxildir.

C. Case Study.
Bir neçə il əvvəl mən SGOT və CPK üçün testləri ehtiva edən tam qan analizindən keçdim. Mənim CPK səviyyəm astronomik yüksək idi, lakin SGOT səviyyəsi normal idi. Səhhətim normaldı. Bu nəticələri necə izah edirsiniz?

D. Bəzi Ev Dərsləri:
(1) Müəyyən fermentlər bəzi insan xəstəliklərinin kliniki markerləri kimi xidmət edə bilər (2) Bəzi fermentlərin fərddə məhdud paylanması var (yəni, spesifik toxuma, orqan, hüceyrə və hətta orqanellədə olur) (3) Ferment çatışmazlığı irsi xəstəliklərdir. (keçən semestri xatırlayın) (4) Son, ən mükəmməl, nəticə - Düzgün fəaliyyət göstərən fermentlər sağ qalmaq üçün çox vacibdir.

VIII. Kommersiya baxımından əhəmiyyətli fermentlər daxildir (birbaşa imtahanda yoxlanılmayıb)

  • amilaz - pivəbişirmə - nişastanı fermentləşdirilə bilən şəkərə çevirmək
  • invertaz - süni bal - saxarozanı qlükoza və fruktozaya çevirin
  • laktaza - dondurma - laktozanın kristallaşmasının qarşısını alır
  • naringinase - sitrus - acı dadlı naringini çıxarın
  • pektik fermentlər - qəhvə - lobya qabığı
  • pektik fermentlər - şirə - şirənin məhsuldarlığını yaxşılaşdırır
  • pektik fermentlər - şərab - aydınlaşdırma
  • proteases - brewing - aid filtration & clarification
  • rennet - cheese - coagulate casein
  • catalase - milk - destruction of H2O2
  • proteases - detergents - laundry aid
  • photography - recovery silver from spent film

IX. Some fun enzymes (not tested directly on exam)

A. Rennin
Breaks certain bonds in casein, the major protein in milk converting it to paracasein. Paracasein is insoluble and precipitates out of solution, clotting or curdling the milk. In vivo, the function of this enzyme is to slow the passage of milk proteins through the digestive tract to improve digestion. Rennin used in cheese making was traditionally obtained from the fourth stomach of a calf or other bovine (hoofed) animal, but now it is obtained primarily from microbial fermentations (trade name of rennilase).

B. Amylase.
Catalyzes the hydrolysis of starch to maltose. Starch is a polymer of glucose maltose is a disaccharide of glucose. Amylase occurs in the saliva where it serves to initiate the breakdown of dietary starch. It is also abundant in seeds where it is used for breaking down starch to be used for germination.

C. Bromelin.
Protein digesting enzyme in pineapple (papain from papaya). This is the reason why you can’t make jello from fresh pineapple.


How Do Enzymes Catalyze Chemical Reactions?

Enzymes catalyze chemical reactions by first binding to molecules and then lining them up in ways that increase the probability of the molecules exchanging atoms when they collide. Enzymes therefore allow scientists to control the exchange of atoms mechanically, as explained by Science Daily.

One way researchers have done this is by attaching a controllable molecular spring composed of DNA to an enzyme, which is simply a large protein. They then turned the enzyme on and off mechanically, which in turn controlled how fast the chemical reactions, or atom exchanges, occurred.

Different steps within the reactions were influenced in accordance with where on the enzyme the molecular spring was attached, as reported by UCLA Physics professor Giovanni Zocchi and his colleagues.

In general, enzymes make chemical bonds easier to manipulate by stretching or twisting molecules so the amount of activation energy normally required for reactions to occur, usually in the form of heat, stirring or shaking, is reduced or eliminated.

Different types of enzymes have different types of reactions they activate, and there are some enzymes that must be in particular environments or operate under certain sets of conditions to work well, if at all. Enzymes may also fail to catalyze chemical reactions if they suffer damage.


Challenges and perspectives of biological carbon fixation

There are still many challenges in biological carbon fixation from the perspective of thermodynamics. Firstly, the Δr G ′ m c of each CFP discussed in this article was calculated under standard conditions, but the intracellular ion concentration may not be 0.1 M under physiological conditions, and the concentration of each reactant may not be the same (1 mM). Taking the CBB cycle as an example, when the intracellular ion concentration is 50 mM (Fig. 3A), the overall trend of free energy is consistent, but the Δr G ′c of the entire reaction is more positive. Conversely, when the intracellular ion concentration is greater, at 200 mM (Fig. 3B), the Δr G ′c of the entire reaction is smaller. The concentration of each reactant is also a key factor for the reaction. For example, under the energy limitation, the concentration of ATP in the cell may be less than 1 mM, in which the specific Δr G ′c of the whole pathway is reduced (purple line in Fig. 1A and B), reducing the driving force compared to the standard conditions.

Fig. 3 Thermodynamic profiles of the CBB cycle per mol carbon in different ionic strength. (A) Ionic strength is 0.05 M (50 mM) (B) ionic strength is 0.2 M (200 mM). Detailed stoichiometry formulas for all reactions are listed in the ESI Excel File.† The calculation methods are described in the ESI.† The Δr G ′ for each reaction is calculated at different ATP levels, including 0 ( ) and 1 mM (■). The carbon fixation step of each CFP is depicted in a circle ( ).

Secondly, the energy input often overcomes the thermodynamic energy fortress and promotes the reaction of carbon-fixing pathways. Although energy in the form of ATP is generally the driving force for CO2 fixation, there are very fewer energy supply modules that can be used in model organisms. At present, the ability of supplying biological energy is fundamentally at a level of naturally evolved system, and it remains challenging for organisms to use other non-native energy sources.

Thirdly, searching for natural carbon-fixing enzymes of high activity and catalyzing thermodynamically feasible reactions is an important research direction for the efficient use of CO2. Although these enzymes invariably use an energy input, some of these reactions are still thermodynamically challenging. To decrease the difficulty of biological carbon fixation, enzymes that rely on more thermodynamically favorable carbon fixing reactions should be mined or engineered.

Finally, model organisms with low-potential electron carriers need to be developed and researched. Electron carriers are an important factor in the reconstruction of CFPs. The common model organisms E. coli and yeast can provide only NADH, and NADPH, which are compatible with the CBB cycle and hybrid WL pathway. However, there are still many carbon-fixing enzymes and carbon-fixing steps that require low-potential electron carriers such as reduced ferredoxin or reduced methyl viologen to supply reducing equivalents. In order to create new carbon-fixing pathways, constructing organisms with low-potential electron carriers is an alternative.

Recently, exciting progress has been made in this area for example, new autotrophic strains 40–42 were obtained through long-term laboratory evolution. To reduce the number of non-sense mutations and shorten the time needed to construct autotrophic organisms, developing microbes for efficient biological carbon fixation through rational design is expected.


Can enzymes catalyze thermodynamically unfavorable reactions? - Biology

Amylases, amyloglucosideases and glucoamylases

Converts starch into glucose and various syrups.

Converts glucose into fructose in production of high-fructose syrups from starchy materials. These syrups have enhanced sweetening properties and lower calorific values than sucrose for the same level of sweetness.

Degrade starch to lower viscosity, aiding sizing and coating paper. Xylanases reduce bleach required for decolorizing cellulases smooth fibers, enhance water drainage, and promote ink removal lipases reduce pitch and lignin-degrading enzymes remove lignin to soften paper.

Used to break down cellulose into sugars that can be fermented (see cellulosic ethanol)

Primarily proteases, produced in an extracellular form from bacteria

Used for presoak conditions and direct liquid applications helping with removal of protein stains from clothes

Detergents for machine dish washing to remove resistant starch residues

Used to assist in the removal of fatty and oily stains

To remove proteins on contact lens to prevent infections

To generate oxygen from peroxide to convert latex into foam rubber

Dissolve gelatin off scrap film, allowing recovery of its silver content.

Used to manipulate DNA in genetic engineering, important in pharmacology, agriculture and medicine. Essential for restriction digestion and the polymerase chain reaction. Molecular biology is also important in forensic science.


Evolution

Similar to any other protein, enzymes change over time through mutations and sequence divergence. Given their central role in metabolism, enzyme evolution plays a critical role in adaptation. A key question is therefore whether and how enzymes can change their enzymatic activities alongside. It is generally accepted that many new enzyme activities have evolved through gene duplication and mutation of the duplicate copies although evolution can also happen without duplication. One example of an enzyme that has changed its activity is the ancestor of methionyl amino peptidase (MAP) and creatine amidinohydrolase (creatinase) which are clearly homologous but catalyze very different reactions (MAP removes the amino-terminal methionine in new proteins while creatinase hydrolyses creatine to sarcosine and urea). In addition, MAP is metal-ion dependent while creatinase is not, hence this property was also lost over time. 𖏢] Small changes of enzymatic activity are extremely common among enzymes. In particular, substrate binding specificity (see above) can easily and quickly change with single amino acid changes in their substrate binding pockets. This is frequently seen in the main enzyme classes such as kinases. 𖏣]

Artificial (in vitro) evolution is now commonly used to modify enzyme activity or specificity for industrial applications (see below).



Şərhlər:

  1. Demothi

    Talent, you will tell nothing..

  2. Cezar

    Üzr istəyirəm, amma mənim fikrimcə, səhv edirsən. Bunu sübut edə bilərəm. PM-də mənə yazın, danışın.

  3. Brazuru

    Sən düzgün deyilsən. Əminəm. Mən mövqeyi müdafiə edə bilərəm. PM-də mənə yaz.

  4. Fenrishakar

    Yeri gəlmişkən, bu düşüncə hazırda baş verir



Mesaj yazmaq