Məlumat

Protein quruluşunu nə ilə fərqləndirir?

Protein quruluşunu nə ilə fərqləndirir?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Lehningerin Biokimya Prinsiplərində, Səh. 116, "zülalların hissələrinin nəzərə çarpan bir quruluşa sahib olmadığını" bildirir. Bu zülalın oxunaqlı olmamasına səbəb nədir? Elm adamlarının quruluşu başa düşməsini çətinləşdirən formanın mürəkkəbliyimi?


Zülalın quruluşunu ayırd etmək üçün iki əsas üsul var; rentgen kristalloqrafiyası və daha yaxınlarda krio-elektron mikroskopiyası. Hər iki üsul nümunədən yüksək enerjili bir şüa ataraq və nümunədən keçərək şüanın yolunun necə dəyişdiyini müşahidə etməklə işləyir. Şüanın ölçülməsi ilə əldə edilən məlumatlara nümunənin strukturu haqqında "siqnal" məlumatı, həm də çoxlu təsadüfi məlumatlar və ya "səs-küy" daxildir. Eyni zülalların çoxlu nüsxələrindən gələn siqnalın ortası ardıcıl olaraq birlikdə alına bilsə, onu səs-küydən ayırmaq və zülalı təşkil edən atomların mövqelərini təyin etmək olar. Kristalloqrafiyada bu, zülalların kristal halına salınması ilə, krio-EM-də isə məlumatların toplanmasından sonra hesablama prosesi ilə əldə edilir. İstənilən halda, zülalın çoxsaylı nüsxələri tamamilə eyni deyilsə, siqnalın ortalaması işləməyəcək və atomların mövqeləri bu qədər dəqiq və ya ümumiyyətlə təyin edilə bilməz. Bəzi hallarda zülalın iki və ya bir neçə fərqli strukturu var ki, onlar arasında keçid edir və bunlar ayrılıb dəqiq müəyyən edilə bilər. Digər hallarda, zülal yalnız başqa bir molekula bağlandıqda xüsusi bir forma alır və heç bir şey bağlanmadıqda təsadüfi olaraq fırlanır. Bu ikinci zülal növü haqqında araşdırmanın xülasəsi:

Eukaryotik genomlardakı bir çox gen ardıcıllığı yaxşı qurulmuş üçölçülü qatı olmayan bütün zülalları və ya zülalların böyük seqmentlərini kodlayır. Tərkibində və ardıcıllığında növlər arasında nizamsız bölgələr yüksək dərəcədə qorunub saxlanıla bilər və zülal funksiyasının sabit üçölçülü quruluşa bərabər olması ilə bağlı ənənəvi fikrin əksinə olaraq, nizamsız bölgələr çox vaxt funksional olur, bizim yeni kəşf etməyə başlayırıq. Bir çox nizamsız seqmentlər bioloji hədəflərinə bağlanaraq qatlanır (birləşdirilmiş qatlama və bağlama), digərləri isə makromolekulyar massivlərin yığılmasında rolu olan çevik bağlayıcıları təşkil edir.

Nəhayət, bəzi zülallar ardıcıllığının bir hissəsi çıxarılmasa, kristallaşmayacaqlar. Bu hissələr ardıcıl bir quruluşa malik ola bilər, lakin kristalloqrafiya ilə müəyyən edilə bilməz.


Protein quruluşunu nə ilə fərqləndirir? - Biologiya

Zülal qatlanmasının hər bir ardıcıl səviyyəsi son nəticədə onun formasına və buna görə də funksiyasına kömək edir.

Öyrənmə Məqsədləri

Protein quruluşunun dörd səviyyəsini ümumiləşdirin

Əsas Çıxarışlar

Əsas Nöqtələr

  • Protein quruluşu onun amin turşusu ardıcıllığından və həm polipeptid onurğasında, həm də amin turşusu yan zəncirlərindəki atomlar arasında yerli, aşağı enerjili kimyəvi bağlardan asılıdır.
  • Zülal strukturu öz funksiyasında əsas rol oynayır, əgər zülal istənilən struktur səviyyədə öz formasını itirirsə, o, artıq funksional olmaya bilər.
  • İlkin quruluş amin turşusu ardıcıllığıdır.
  • İkinci dərəcəli struktur bir polipeptid zəncirinin uzantıları arasında lokal qarşılıqlı təsirlərdir və α-sarmal və β-qatlı təbəqə strukturlarını əhatə edir.
  • Üçüncü quruluş, əsasən R qrupları arasındakı qarşılıqlı əlaqə ilə idarə olunan ümumi üçölçülü qatlamadır.
  • Dördüncü strukturlar çox alt birlikli zülalda alt bölmələrin istiqaməti və düzülüşüdür.

Əsas Şərtlər

  • antiparalel: DNT-nin iki zəncirinin və ya zülalın ikincil strukturunu təşkil edən iki beta zəncirinin əks istiqamətlərinin təbiəti
  • disulfid bağı: İki kükürd atomu arasındakı kovalent bağdan ibarət olan, iki tiol qrupunun, xüsusən də iki zülalın tiol qruplarının reaksiyası nəticəsində yaranan bağ.
  • β qatlı vərəq: tam uzadılmış bir zəncirinin onurğasındakı N-H qruplarının bitişik tam uzanmış zəncirinin onurğasında C=O qrupları ilə hidrogen bağları qurduğu zülalların ikincil quruluşu
  • α-spiral: zülalların ikincil quruluşu, burada hər bir onurğa sümüyünün N-H eyni sarmalda əvvəllər dörd qalıq olan amin turşusunun C=O qrupu ilə hidrogen bağı yaradır.

Zülalın forması onun funksiyası üçün vacibdir, çünki zülalın digər molekullarla qarşılıqlı əlaqədə olub-olmadığını müəyyən edir. Zülal strukturları çox mürəkkəbdir və tədqiqatçılar yalnız çox yaxınlarda tam zülalların strukturunu atom səviyyəsinə qədər asanlıqla və tez təyin edə bildilər. (İstifadə olunan texnikalar 1950-ci illərə aiddir, lakin son vaxtlara qədər onlardan istifadə etmək çox yavaş və zəhmətli idi, ona görə də tam protein strukturları çox yavaş həll olunurdu.) Erkən struktur biokimyaçıları konseptual olaraq protein strukturlarını dörd “səviyyəyə” böldülər. ümumi strukturların mürəkkəbliyini başa düşmək daha asandır. Zülalın son formasını və ya konformasiyasını necə əldə etdiyini müəyyən etmək üçün zülal strukturunun bu dörd səviyyəsini başa düşməliyik: birincili, ikincili, üçüncülü və dördüncü.

İlkin Struktur

Zülalın ilkin quruluşu zülalı təşkil edən hər bir polipeptid zəncirindəki amin turşularının unikal ardıcıllığıdır. Həqiqətən, bu, əslində bir quruluş deyil, bir polipeptid zəncirində hansı amin turşularının hansı ardıcıllıqla göründüyünün siyahısıdır. Lakin, son zülal strukturu son nəticədə bu ardıcıllıqdan asılı olduğundan, buna polipeptid zəncirinin ilkin strukturu deyilirdi. Məsələn, mədəaltı vəzinin insulin hormonu A və B adlı iki polipeptid zəncirinə malikdir.

İlkin quruluş: İnsulinin A zənciri 21 amin turşusu, B zənciri isə 30 amin turşusu uzunluğundadır və hər ardıcıllıq insulin zülalına xasdır.

Gen və ya DNT ardıcıllığı son nəticədə hər bir peptid zəncirindəki amin turşularının unikal ardıcıllığını müəyyən edir. Genin kodlaşdırma bölgəsinin nukleotid ardıcıllığında dəyişiklik böyüyən polipeptid zəncirinə fərqli bir amin turşusunun əlavə edilməsinə gətirib çıxara bilər ki, bu da zülal strukturunun və buna görə də funksiyanın dəyişməsinə səbəb ola bilər.

Oksigen daşıyan protein hemoglobin dörd polipeptid zəncirindən, iki eyni α zəncirindən və iki eyni β zəncirindən ibarətdir. Oraq hüceyrəli anemiyada hemoglobinin β zəncirində bir amin əvəzetməsi bütün zülalın strukturunun dəyişməsinə səbəb olur. Amin turşusu qlutamik turşu β zəncirində valinlə əvəz edildikdə, polipeptid disfunksiyalı hemoglobin zülalını yaradan bir qədər fərqli formaya bükülür. Beləliklə, yalnız bir amin turşusu əvəzedicisi dramatik dəyişikliklərə səbəb ola bilər. Bu disfunksiyalı hemoglobin zülalları, aşağı oksigen şəraitində, bir-biri ilə birləşməyə başlayır və milyonlarla yığılmış hemoglobindən ibarət uzun liflər əmələ gətirir və qırmızı qan hüceyrələrini aypara və ya "oraq" formasına çevirir və damarları tıxayar. Xəstəlikdən əziyyət çəkən insanlar tez-tez nəfəs darlığı, başgicəllənmə, baş ağrıları və qarın ağrısı ilə qarşılaşırlar.

Oraq hüceyrə xəstəliyi: Oraq hüceyrələr aypara, normal hüceyrələr isə disk şəklindədir.

İkinci dərəcəli struktur

Zülalın ikincil strukturu, polipeptid öz funksional üçölçülü formasına qatlanmağa başlayanda qonşu və ya yaxın amin turşuları arasındakı qarşılıqlı təsirdən yaranan hər hansı müntəzəm strukturdur. Polipeptid zəncirinin bir bölgəsində yerli amin turşuları qrupları arasında H bağları meydana gəldikdə ikinci dərəcəli strukturlar yaranır. Nadir hallarda tək ikincili struktur bütün polipeptid zəncirinə yayılır. Adətən zəncirin yalnız bir hissəsində olur. İkinci dərəcəli quruluşun ən çox yayılmış formaları α-heliks və β-qatlı təbəqə strukturlarıdır və onlar əksər qlobulyar və lifli zülallarda mühüm struktur rol oynayır.

İkinci dərəcəli quruluş: Peptid onurğasında karbonil və amin qrupları arasında hidrogen bağlanması nəticəsində α-heliks və β-qatlı təbəqə əmələ gəlir. Bəzi amin turşuları α-heliks əmələ gətirməyə, digərləri isə β-qatlı təbəqə əmələ gətirməyə meyllidirlər.

α-sarmal zəncirində hidrogen bağı bir amin turşusunun polipeptid əsas karbonil qrupunun oksigen atomu ilə zəncir boyu dörd amin turşusu uzaqda yerləşən başqa bir amin turşusunun polipeptid onurğa amin qrupunun hidrogen atomu arasında əmələ gəlir. Bu, amin turşularının uzanmasını sağ əlli bir rulonda saxlayır. Alfa spiralındakı hər bir döngə 3,6 amin turşusu qalığına malikdir. Polipeptidin R qrupları (yan zəncirlər) α-sarmal zəncirindən çıxır və α-sarmal strukturunu saxlayan H bağlarında iştirak etmirlər.

β-qatlı təbəqələrdə amin turşularının uzanması tək C-C və C-N kovalent bağlarının qeyri-xətti təbiətinə görə “qatlanan” və ya ziq-zaq şəklində olan demək olar ki, tam genişlənmiş uyğunlaşmada saxlanılır. β qatlı təbəqələr heç vaxt tək baş vermir. Onlar digər β qatlanmış təbəqələr tərəfindən yerində tutulmalıdırlar. β qatlı təbəqələrdə amin turşularının uzanması onların qatlı təbəqə quruluşunda saxlanılır, çünki hidrogen bağları bir β qatlı təbəqənin polipeptid magistral karbonil qrupunun oksigen atomu ilə başqa bir β təbəqənin polipeptid onurğa amin qrupunun hidrogen atomu arasında əmələ gəlir. - qatlanmış vərəq. Bir-birini birləşdirən β qatlı təbəqələr bir-birinə paralel və ya antiparalel düzülür. β qatlı təbəqədəki amin turşularının R qrupları β qatlı təbəqələri bir arada tutan hidrogen bağlarına perpendikulyar işarə edir və β qatlı təbəqə quruluşunun saxlanmasında iştirak etmir.

Üçüncü quruluş

Polipeptid zəncirinin üçüncü strukturu, bütün ikinci dərəcəli struktur elementləri bir-birinə qatlandıqdan sonra onun ümumi üçölçülü formasıdır. Polipeptid zəncirində qütb, qeyri-qütb, turşu və əsas R qrupu arasındakı qarşılıqlı təsirlər zülalın mürəkkəb üçölçülü üçüncü strukturunu yaradır. Protein qatlanması bədənin sulu mühitində baş verdikdə, qeyri-polar amin turşularının hidrofobik R qrupları əsasən zülalın daxili hissəsində, hidrofilik R qrupları isə əsasən xaricdə yerləşir. Sistein yan zəncirləri oksigenin iştirakı ilə disulfid bağları əmələ gətirir, zülalın qatlanması zamanı yaranan yeganə kovalent bağdır. Bütün bu qarşılıqlı təsirlər, zəif və güclü, zülalın son üçölçülü formasını təyin edir. Bir zülal üçölçülü formasını itirdikdə, artıq funksional olmayacaq.

Üçüncü quruluş: Zülalların üçüncü quruluşu hidrofobik qarşılıqlı təsirlər, ion bağları, hidrogen bağları və disulfid əlaqələri ilə müəyyən edilir.

Dördüncü quruluş

Bir zülalın dördüncü quruluşu onun alt hissələrinin bir-birinə nisbətdə necə istiqamətləndiyi və düzüldüyüdür. Nəticədə, dördüncü quruluş yalnız çox alt birlikli zülallara, yəni birdən çox polipeptid zəncirindən hazırlanmış zülallara aiddir. Tək bir polipeptiddən hazırlanan zülalların dördüncü quruluşu olmayacaq.

Birdən çox alt vahidi olan zülallarda alt bölmələr arasında zəif qarşılıqlı əlaqə ümumi strukturun sabitləşməsinə kömək edir. Fermentlər tez-tez son, fəaliyyət göstərən zülal yaratmaq üçün alt bölmələrin bağlanmasında əsas rol oynayırlar.

Məsələn, insulin, iki polipeptid zəncirini bir yerdə saxlayan həm hidrogen bağlarını, həm də disulfid bağlarını ehtiva edən kürəşəkilli, kürəşəkilli bir zülaldır. İpək müxtəlif β qatlı zəncirlər arasında hidrogen bağlanması nəticəsində yaranan lifli zülaldır.

Protein quruluşunun dörd səviyyəsi: Bu təsvirlərdə protein quruluşunun dörd səviyyəsi müşahidə edilə bilər.


Zülallar: funksiyaları, strukturu, xassələri və təsnifatı

Gəlin zülalları dərindən araşdıraq. Bu məqaləni oxuduqdan sonra aşağıdakıları öyrənəcəksiniz: 1. Zülalların funksiyaları 2. Zülalların strukturları 3. Proteinlərin xassələri və 4. Zülalların təsnifatı.

Zülallar canlı orqanizmlərdə həyati və ya əsas rol oynayan yüksək molekulyar çəkiyə malik azotlu üzvi birləşmələrdir. Onlar 20 standart a-amin turşusundan ibarətdir.

Zülalların funksiyaları:

İnsan orqanizmində zülalların əsas funksiyaları bunlardır:

1. Onlar bədən quruluşu vahidləri kimi xidmət edirlər, məsələn, əzələ zülalları.

2. Onlar müxtəlif toxumalara, məsələn, kollagen və keratinə dəstək və qoruma təmin edir.

3. Bədəndəki bütün kimyəvi reaksiyalar zülallı fermentlər, məsələn, tripsin tərəfindən katalizlənir.

4. Onlar müxtəlif molekulları və ionları bir orqandan digərinə nəql edirlər, məsələn, hemoglobin, serum albumin.

5. Onlar qida maddələrini saxlayır və təmin edirlər, məsələn, süd kazeini, ovalbumin.

6. Bədəni zərərli yad orqanizmlərdən, məsələn, immunoqlobulinlər, fibrinogenlərdən qoruyurlar.

7. Onlar hüceyrə və ya fizioloji fəaliyyəti tənzimləməyə kömək edir, məsələn, hormonlar, yəni insulin, GH.

Zülalların strukturları:

Zülalların ilkin strukturu:

Zülalların ilkin quruluşu amin turşularının ümumi sayına və həmin zülalda onların ardıcıllığına aiddir.

Sabit sayda amin turşuları müəyyən bir ardıcıllıqla düzülür. Zülaldakı amin turşularının ardıcıllığı onun bioloji rolunu müəyyən edir. Fərqli zülalların fərqli ardıcıllığı var. Buna görə də zülaldakı amin turşularının ümumi sayının və ardıcıllığının öyrənilməsi onun ilkin quruluşunun öyrənilməsidir.

İlkin quruluş normal proteini anormal proteindən fərqləndirir. Normal yetkin hemoglobin (HbA) 2 α-zəncirindən və 2 β-zəncirindən ibarətdir. Hər α-zəncirində 141 amin turşusu və hər bir β-zəncirində müəyyən bir ardıcıllıqla düzülmüş 146 amin turşusu var. Ardıcıllığın hər hansı bir dəyişməsi anormal hemoglobinə səbəb olur. Oraqvari hüceyrəli hemoglobində (HbS) olduğu kimi, amin turşusu valin normal hemoglobində glutamik turşu əvəzinə P zəncirinin 6-cı mövqeyində mövcuddur.

Zülalların ikincil strukturu:

Bu, polipeptid zəncirinin spiral formaya bükülməsinə aiddir.

Üç növ spiral quruluşa rast gəlinir:

α birinci deməkdir və aşağıda təsvir edilən struktur kəşf edilən spiral strukturlar arasında birincidir, buna görə də alfa (α) spiral kimi tanınır.

Bu quruluşun əsas xüsusiyyətləri aşağıdakılardır:

i. Burada polipeptid bükülür və ya qıvrılır və sağ əlli spiral quruluşa malikdir.

ii. Bobinin hər döngəsi arasındakı məsafə 5,4 Å-dir.

iii. Hər növbədə 3,6 amin turşusu var.

iv. ‘R’ qruplarının spiraldan çıxdığı görünür.

v. Zəncirdaxili hidrogen bağı var ki, burada -NH qrupunun hidrogeni onun arxasında 4-cü amin turşusunun -CO qrupunun oksigeni ilə birləşir. Beləliklə, hər bir peptid qrupu hidrogen bağlanmasında iştirak edir.

vi. Bu tip struktur digər strukturlarla birlikdə bir çox zülalda olur. Saf a-heliks quruluşu saç zülalında, yəni keratində görünür.

β ikinci deməkdir və aşağıda təsvir edilən struktur α spiralından sonra ikinci kəşf idi.

Bu quruluşun əsas xüsusiyyətləri bunlardır:

i. Burada zəncir sarmal deyil, ziqzaq şəklindədir.

ii. Hər döngə arasındakı məsafə 7 Å-dir.

iii. Polipeptid zəncirləri qırışlar şəklində yan-yana düzülür.

iv. Zəncirlər arasında zəncirlərarası hidrogen bağı var və hər bir peptid qrupu hidrogen bağında iştirak edir.

Zəncirlər bir-birinə anti-paraleldir.

Zəncirin əks istiqamətində öz üzərinə qatlanır.

Zülalların üçüncü strukturu:

Polipeptidin spiral forması zülalların üçüncü quruluşu adlanan sferik, qlobulyar, ellipsoidal və ya digər konformasiyaya bükülür. Bu qatlama zülalların bioloji fəaliyyəti üçün lazımdır. məsələn, fermentlər, immunoqlobulinlər.

Üçüncü dərəcəli konformasiya dörd növ istiqrazla saxlanılır:

Hidrogenlə oksigen və ya azot kimi elektronegativ atom arasında ‘R’ amin turşuları qrupunda əmələ gəlir.

Turşu (qlutamik və aspartik) və əsas (arginin, lizin və ya histidin) amin turşuları arasında əmələ gəlir.

Bu, iki sistein amin turşusunun sulfahidril qrupları arasında əmələ gələn güclü bağdır. Yaranan dimer quruluşu sistin kimi tanınır (sərbəst formada deyil, yalnız zülallarda olan bir amin turşusu).

4. Hidrofobik qarşılıqlı təsirlər:

Hidrofobik amin turşularının ‘R’ qrupları sudan uzaqda mərkəzdə birləşərək, bununla da hər “R” qrupu arasında cazibə qüvvəsi və sudan itələmə qüvvəsi inkişaf etdirir və bu qarşılıqlı təsirlərə hidrofobik deyilir. qarşılıqlı təsirlər.

Zülalların dördüncü quruluşu:

Dördüncü quruluş oliqomerik zülallar tərəfindən nümayiş etdirilir.

İki və ya daha çox polipeptid zəncirinə malik olanlardır.

Dördüncü quruluş bir oliqomerik zülalda polipeptidlərin düzülmə növünə aiddir. Bu polipeptidlər ya hidrogen bağları, ion bağları və ya Vander Waals qüvvələri tərəfindən bir yerdə saxlanılır, məsələn, Hemoqlobinin hemoglobinin dördüncü quruluşuna aid edilən xüsusi bir şəkildə düzülmüş dörd polipeptid zəncirinə malikdir.

Hemoqlobinin dördüncü quruluşu onun ikisi α (α) olan dörd polipeptid zəncirindən ibarət olduğunu təsvir edir.1 & α2) və digər ikisi β (β1 & β2). İki alfa zənciri bir-birinə əks və hər bir β-zəncirinə bitişikdir. α və β zəncirləri duz körpüləri ilə bir-birinə bağlıdır.

Zülallarda struktur funksiyası əlaqəsi:

Hemoqlobin oksigenin ağciyərlərdən periferik toxumalara daşınmasında və karbon qazının toxumadan ağciyərlərə daşınmasında mühüm rol oynayır.

Aşağıdakı polipeptidlərə malik üç növ normal hemoglobin var:

(1) Yetkin hemoglobinin (Hb A) 2α2β zəncirləri var.

(2) Fetal hemoglobinin (Hb F) 2α2γ zəncirləri var.

(3) Kiçik yaşlı hemoglobin (Hb A1) 2α2δ zəncirinə malikdir.

α zəncirlərindəki amin turşularının sayı 141 amin turşusudur və digər zəncirlərdə, yəni β, γ & δ zəncirlərində 146 amin turşusu var. Bu zəncirlər zəncirlərdəki amin turşularının düzülmə ardıcıllığındakı fərqə görə fərqləndirilir. Hemoqlobinin dördüncü quruluşu tetramer arasında boşluq yaradır ki, orada 2, 3, difosfogliserat (DPG və ya BPG) hemoglobini sabitləşdirərək oksigenə yaxınlığı azaldır və β-zəncirinin amin terminalı ilə duz körpüsü yaradır.

Ağciyərlərdə oksigenin qismən təzyiqi yüksəkdir, bu da O-nun bağlanmasına səbəb olur2 Hb zəncirlərindən birinə, bununla da dörd subunit arasında duz körpülərini qırır. Sonrakı oksigen bağlanması (Hb-O-nun sigmoid əyrisi9 assosiasiya) ikinci, üçüncü və dördüncü strukturları dəyişdirən duz körpülərinin qopması ilə asanlaşdırılır, beləliklə, bir α/β alt bölməsinin digər α/β zəncirinə nisbətən fırlanmasına imkan verir, bununla da tetrameri sıxır və DPG-ni buraxır. Bu, onun oksigenə olan yaxınlığının artması ilə nəticələnir (Hb-nin R vəziyyəti).

Periferik toxumalarda CO2 amin terminalının a-amin qrupu ilə onun müsbət yükdən mənfi yükə çevrilməsi ilə bağlanır və bu, deoksid vəziyyətinə (T-halına), yəni Hb-dən oksigenin ayrılması ilə polipeptid zəncirləri arasında duz körpüsünün yaranmasına kömək edir. O-nun azad edilməsi2 Hb-dən DPG-nin tetramerə bağlanması da asanlaşdırılır.

Bir şəxs uçuşa qalxdıqda, təyyarə yavaş-yavaş hündürlükdə qalxır və nəticədə O.2 Hb-nin oksigenləşməsi mümkün olmayan gərginlik. Beləliklə, insan hipoksiya hiss edir, lakin bədənin fizioloji mexanizmi DPG istehsalını azaltmağa başlayır, buna görə Hb oksigenin aşağı təzyiqində belə oksigeni bağlaya bilir.

Buna görə də, aero təyyarə maksimum hündürlüyə çatdıqda və sabit qaldıqda, insan özünü rahat hiss edir. Hb toxumalara çatdıqda DPG səviyyəsi oksigenin sərbəst buraxılmasını artırır. Eynilə, insan dənizin dərinliklərinə daldıqda yuxarıdakı proses tərsinə çevrilir. Yüksək O2 təzyiq, ağciyərlərdə Hb-nin oksigenləşməsini asanlaşdıran və periferik toxumalarda oksigensizləşdirici DPG istehsalının artması ilə nəticələnir.

Zülalların xüsusiyyətləri:

1. Denatürasiya:

Polipeptid zəncirinin təbii (təbii) konformasiyasının qismən və ya tam açılması denaturasiya adlanır. Buna istilik, turşular, qələvilər, spirt, aseton, karbamid, beta-merkaptoetanol səbəb olur.

2. Koaqulyasiya:

Zülallar istiliklə denatürasiya edildikdə, koagulum kimi tanınan həll olunmayan aqreqatlar əmələ gətirirlər. Bütün zülallar istiliklə laxtalanmır, albuminlər kimi yalnız bir neçəsi, qlobulinlər istiliklə laxtalanır.

3. İzoelektrik pH (pH 1):

Proteinin bərabər sayda müsbət və mənfi yüklərə malik olduğu pH izoelektrik pH kimi tanınır. Elektrik sahəsinə məruz qaldıqda zülallar nə anoda, nə də katoda doğru hərəkət etmir, buna görə də bu xüsusiyyət zülalları təcrid etmək üçün istifadə olunur. Zülallar pH I-də ən az həll olur və çökür. Kazeinin pH I 4,5-dir və bu pH-da süddə olan kazein kəsmik əmələ gətirir.

4. Zülalların Molekulyar Çəkiləri:

Bir amin turşusunun orta molekulyar çəkisi 110 olaraq qəbul edilir. Zülaldakı amin turşularının ümumi sayının 110-a vurulması həmin zülalın təxmini molekulyar çəkisini verir. Fərqli zülalların fərqli amin turşusu tərkibi var və buna görə də onların molekulyar çəkiləri fərqlidir. Zülalların molekulyar çəkiləri 5000 ilə 109 Dalton arasında dəyişir. Eksperimental olaraq molekulyar çəki gel filtrasiyası, PAGE, ultra sentrifuqa və ya özlülük ölçmələri kimi üsullarla müəyyən edilə bilər.

Zülalların təsnifatı:

Zülallar aşağıdakılara görə təsnif edilir:

(2) Onların struktur mürəkkəbliyi.

A. Həll qabiliyyətinə görə təsnifat:

Suda həll olma qabiliyyətinə görə zülallar aşağıdakılara bölünür:

Bunlar suda həll olunmur. Bunlara struktur zülallar daxildir. Onlar dəstəkləyici funksiyaya (məsələn, kollagen) və/və ya qoruyucu funksiyaya (məsələn, saç keratin və fibrin) malikdirlər.

Onlar suda həll olunur. Bunlara funksional zülallar, məsələn, fermentlər, hemoglobin və s.

B. Struktur mürəkkəbliyinə görə təsnifat:

Struktur mürəkkəbliyinə görə onlar daha da bölünür:

Yalnız amin turşularından ibarət olan zülallara sadə zülallar deyilir.

Onlar daha çox bölünür:

Onlar suda həll olunur, istilikdə laxtalanır və ammonium sulfatla, məsələn, serum albumin, laktalbumin və ovalbumin ilə tam doyma zamanı çökürlər.

Onlar suda həll olunmur, lakin seyreltilmiş duz məhlullarında həll olunur. Onlar istiliklə laxtalanır və ammonium sulfatla, məsələn, serum qlobulin və ovo-qlobulin ilə yarı doyma zamanı çökürlər.

Onlar suda və neytral həlledicilərdə həll olunmur. Seyreltilmiş turşularda və qələvilərdə həll olunur. Onlar istiliklə, məsələn, buğdanın glutelini ilə laxtalanırlar.

Suda həll olunmur, lakin 70% spirtdə həll olunur, məsələn, buğdanın gliadini, qarğıdalı, arpa zülalları və s.

Nüvədə olan arginin və lizinin olması səbəbindən suda həll olunur. Hüceyrədə DNT-nin qablaşdırılmasına kömək edirlər. Onlar nukleoproteinin zülal hissəsini təşkil edirlər.

Suda həll olunur, təbiətdə əsasdır, istilikdə laxtalanmır. Sperma hüceyrələrində tapılır, buna görə də sperma nukleoproteinin tərkib hissəsidir.

Onlar suda həll olunur, istilikdə laxtalanmır. məsələn, hemoglobin globini.

(h) Albuminoidlər və ya skleroproteinlər:

Bütün neytral həlledicilərdə, seyreltilmiş turşularda və ya qələvilərdə, məsələn, saçın keratinində, sümük və qığırdaq zülallarında həll olunmur.

2. Birləşdirilmiş zülallar:

Amin turşularından və prostetik qrup adlanan qeyri-amin turşusu/zülal maddədən ibarət olan zülallar konjuge zülallar kimi tanınır.

Birləşdirilmiş zülalların müxtəlif növləri bunlardır:

(a) Xromo zülalları:

Burada zülal olmayan hissə zülal hissəsinə əlavə olaraq rəngli birləşmədir. Məs. Hemoqlobində protez qrup kimi hem, sitoxromlarda da hem var.

(b) Nukleoproteinlər:

Bu zülallar nuklein turşularına, məsələn, xromatinə (histonlar + nuklein turşuları) bağlanır.

(c) Qlikoproteinlər:

Az miqdarda karbohidrat bir proteinə bağlandıqda, glikoproteinlər kimi tanınır, məsələn, tüpürcək musin. (Qeyd: qlikoproteinlərdə böyük miqdarda zülal var və müəyyən miqdarda karbohidratlar və proteoqlikanlar böyük miqdarda karbohidrat və az miqdarda zülal ehtiva edir).

(d) Pbosfoprotein:

Fosfor turşusu proteinlə birlikdə mövcuddur. Məs. Süd kazein və yumurta sarısı (vitellin).

Lipidlərlə birlikdə zülallar, məsələn, LDL, HDL.

(f) Metalloproteinlər:

Onların tərkibində amin turşularına əlavə olaraq metal ionu var, məsələn, hemoglobin (dəmir), seruloplazmin (mis).

3. Alınan zülallar:

Onlar istilik, fermentlər və ya kimyəvi maddələrin təsiri ilə böyük molekulyar ağırlıqlı zülallardan əmələ gələn aşağı molekulyar çəkili zülallardır.

Zülallar → Zülallar → Proteozlar → Peptonlar → Peptidlər → Amin turşuları


Hemoqlobin iki α polipeptid zəncirindən, iki β polipeptid zəncirindən və qeyri-üzvi protez hem qrupundan ibarət suda həll olunan qlobulyar zülaldır. Onun funksiyası qanda oksigeni daşımaqdır və bu, (mətn) ehtiva edən hemem qrupunun iştirakı ilə asanlaşdırılır.^<2+>) oksigen molekullarının bağlana bildiyi ion.

Kollagen bir-birinə sarılmış üç polipeptid zəncirindən ibarət lifli zülaldır. Üç zəncirdən hər biri bir rulondur. Təxminən 1000 amin turşusu uzunluğunda olan bu qıvrımlar arasında hidrogen bağları əmələ gəlir ki, bu da quruluşa möhkəmlik verir. Bu, kollagenin struktur zülal kimi rolu nəzərə alınmaqla vacibdir. Bu güc kollagen molekullarının digər kollagen molekulları ilə əlavə zəncirlər əmələ gətirməsi və əmələ gəlməsi ilə artır. Kovalent Çarpaz Bağlantılar sabitliyi daha da artırmaq üçün molekullar boyunca pilləli olan bir-biri ilə. Bir-birinə sarılan kollagen molekulları əmələ gəlir Kollagen Fibrilləri olan özləri təşkil edir Kollagen Lifləri.


(1). İlkin Struktur

Ø Zülalın ilkin quruluşu zülalın amin turşusu ardıcıllığının təfərrüatlarını verir.

Ø Əsas struktur sizə iki əsas şeyi izah edəcək: (i) The amin turşusu qalıqlarının sayı zülalda və (ii) amin turşularının ardıcıllığı.

Ø “Ardıcıllıq” məlumatı zülaldakı amin turşularının N-terminaldan C-terminalına qədər düzgün sırasını ehtiva edir.

Ø Zülalın ilkin quruluşu zülalın struktur təşkilinin bütün digər səviyyələrini (ikinci, üçüncü və dördüncü) müəyyən edəcəkdir.

Ø İlkin struktur tərəfindən stabilləşdirilir Peptid bağları (Kovalent bağ).

Ø Naməlum zülal haqqında ilk araşdırma onun ardıcıllığının təyini (ilkin strukturun təyini) olacaq.

Ø İlk ardıcıl zülal: insulin tərəfindən Frederik Sanger.

İnsulinin ilkin quruluşu

İlkin strukturun əhəmiyyəti:

Ø Zülalın əsas strukturu onun haqqında fikirlər təqdim edəcək:

(a). Üç ölçülü (3D) quruluşu

(b). Funksiya proteindən

(c). Mobil yer

(d). Təkamül proteindən

Ø İlkin struktur məlumatlarından ardıcıllıqla axtarış üçün istifadə edilə bilər protein məlumat bazaları.

Zülalların üçölçülü strukturları

Ø Zülalın onurğası yüzlərlə fərddən ibarətdir istiqrazlar.

Ø Bu istiqrazların çoxu ətrafında sərbəst fırlanma mümkündür.

Ø Sərbəst fırlanma bu bağlar ətrafında qeyri-məhdud sayda uyğunlaşmaya imkan verir.

Ø Bununla belə, hər bir zülalın özünəməxsus (unikal) struktur uyğunluğu.

Ø Zülalın bu unikal struktur əmələ gəlməsi onun adlanır 3D strukturu.

Ø Zülaldakı atomların məkan düzülüşü onun 'adlanır.Konformasiya’.

Ø Funksional, qatlanmış konformasiyalardakı zülallara deyilir yerli zülallar.

Ø Zülalın konformasiyaları əsasən zəif qarşılıqlı təsirlərlə sabitləşir, məsələn hidrogen bağları, hidrofilik qarşılıqlı təsirlər, hidrofobik qarşılıqlı təsirlər və s..

Ø Bu zəif qarşılıqlı əlaqə daha az enerji sərf etməklə asanlıqla təhrif edilə bilər.

Ø Zülallarda Üç Ölçülü (3D) Təşkilatların üç səviyyəsi ola bilər. Onlar:

İkinci dərəcəli quruluş

Üçüncü quruluş

Dördüncü quruluş

(2). İkinci dərəcəli struktur

Ø İkinci dərəcəli quruluş polipeptid zəncirinin bəzi hissəsinin xüsusi lokal konformasiyasıdır.

Ø Adi polipeptid onurğasının qatlama nümunəsidir.

Ø Təbiətdə müxtəlif tipli ikinci dərəcəli strukturlara rast gəlinir.

Ø İkinci dərəcəli strukturlar əsasən sabitləşir Hidrogen Bağları.

Ø Zülalın üç ən mühüm ikincil quruluşu:

B. β-konformasiyalar (β-plitələr)

(A). α-Heliks

Ø α-sarmal ən çox yayılmış ikinci dərəcəli strukturdur.

Ø Onlar hər dəfə təkrarlanan müntəzəm strukturlardır 5.4 Å.

Ø Polipeptid zəncirinin ən sadə düzülüşüdür.

Ø Zülalın α-spiral quruluşu 1951-ci ildə Pauling və Corey tərəfindən təklif edilmişdir.

Ø Polipeptid onurğa sümüyü spiralın ortasından uzununa çəkilmiş xəyali ox ətrafında möhkəm sarılır və amin turşusu qalıqlarının R qrupları spiral onurğa sütunundan xaricə çıxır.

Ø Sarmal addımı: Spiralın təkrarlanan vahidi.

Ø Meydança spiralın ətrafında uzanan tək döngəsidir 5.4 Å.

Ø α-sarmalda hər bir spiral növbə ehtiva edir 3.6 amin turşuları.

Ø Bütün zülallarda α-spiralın spiral bükülməsi belədir sağ əlli.

Ø α- sarmal ilə sabitləşir hidrogen bağları.

Ø α-sarmal zülalda çox yayılmışdır, çünki daxili hidrogen bağlarından optimal istifadə edir.

Ø Peptid bağının amin-terminal tərəfində peptid bağının elektronmənfi azot atomuna bağlı hidrogen ilə dördüncü amin turşusunun elektronmənfi karbonil oksigen atomu arasında hidrogen bağları əmələ gəlir.

Ø α-spiral daxilində hər bir peptid bağı hidrogen bağlanmasında iştirak edir.

Ø Bütün hidrogen bağları birlikdə α-spiral üçün əhəmiyyətli sabitlik təmin edir.

Ø Bütün polipeptidlər sable α-heliks əmələ gətirə bilməz.

Ø Amin turşusu yan zəncirləri arasındakı qarşılıqlı təsirlər α-heliksi sabitləşdirə və ya qeyri-sabitləşdirə bilər.

Ø Məsələn, əgər bir polipeptid zəncirində uzun qlütamik turşu qalıqları varsa, bu seqment zəncir α-heliks əmələ gətirməyəcək.

Ø Qonşu Qlu qalıqlarının mənfi yüklü karboksil qrupu bir-birini güclü şəkildə dəf edir ki, α-spiralın əmələ gəlməsinin qarşısını alır.

Ø Eynilə, zəngin bir polipeptid Prolin α-heliks əmələ gətirməyəcək.

Ø Prolində azot atomu sərt halqanın bir hissəsidir və ətrafında fırlanır N – Ca bağlamaq mümkün DEYİL.

Ø Beləliklə, prolin sabitliyi pozur bükülmə polipeptiddə və buna görə də prolin α-spiralda çox nadir hallarda olur.

Β-konformasiyalar (β-plitələr)

Ø β konformasiyası və ya β-plitələr polipeptid zəncirlərini təşkil edir vərəqlər.

Ø β-uyğunluğu birdir uzadılıb polipeptid zəncirinin formasıdır.

Ø Burada polipeptid onurğa sütunu a-ya qədər uzanır ziqzaq strukturu.

Ø Ziqzaq polipeptid zəncirləri β-vərəqlər adlanan bir sıra büzmələrə bənzəyən struktur yaratmaq üçün yan-yana düzülə bilər.

Ø Burada da struktur sabitləşir hidrogen bağları.

Ø Lakin α-spiraldan fərqli olaraq, hidrogen bağları zəncirin bitişik seqmentləri arasında əmələ gəlir.

Ø Qonşu amin turşularının R-qrupları ziqzaq strukturundan əks istiqamətdə çıxır və alternativ nümunə yaradır.

Ø β vərəqlərindəki polipeptid zəncirləri ya paralel (eyni istiqamətdə) və ya antiparalel (əks istiqamətdə) düzülə bilər.

Ø Buna əsasən, β-Plitələr iki növə bölünür: (diaqram)

(a) Antiparalel β-Plitələr

(b) Paralel β-Plitələr

Ø β-dönüşlər zülallarda çox yaygındır, burada peptidin dönmə və ya dövrə əmələ gəlməsi (peptid əks istiqamət yaradır).

Ø Qlobulyar zülallarda amin turşusu qalıqlarının təxminən üçdə biri β növbələrindədir.

Ø β-növbələr ardıcıl polipeptid zəncirini birləşdirən birləşdirici elementlərdir.

Ø β-dönüş antiparalel β-vərəqlərin iki bitişik seqmentinin uclarını birləşdirir.

Ø β-dönüş strukturu birdir 180º dönmə dörd amin turşusu qalıqlarını əhatə edir

Ø Birinci qalığın karbonil oksigeni öz növbəsində dördüncü amin turşusunun amin qrupu hidrogeni ilə hidrogen bağı əmələ gətirir.

Ø Glycine (Gly) və Proline (Pro) tez-tez β-növbələrdə meydana gəlir.

Ø Glisin çox kiçik ölçüsünə görə (R qrupu - H) β döngələrə imkan verir.

Ø Prolin yan zənciri amin qrupu ilə kovalent bağlı olan iminoturşudur.

Ø Peptid bağında olan prolin qalıqları 'cis' konfiqurasiya.

Ø The 'cis' uyğunlaşma sıx dönüşlərə çox münasibdir.

Ø I və II tipli bir neçə növ β döngələri ən çox yayılmışdır.

Ø I tip β-dönüş tezliyi II tipdən iki dəfə çox olur.

Ø In type II, the third residue will always be a Glycine residue.

(3). Tertiary Structure Proteins

Ø Tertiary structure: The overall three-dimensional arrangement of all atoms in a protein is referred to as the tertiary structure.

Ø The tertiary structure will have a single polypeptide “backbone” with one or more secondary structures.

Ø Tertiary structure is defined by the atomic coordinates.

Ø Tertiary structures in a protein are stabilized by both covalent and non-covalent bonds.

Ø Covalent bond: Disulfide bonds (between two Cys residues)

Ø Non-covalent interactions: Ionic interactions (electrostatic attractions), hydrophilic interactions, van der Waals interactions.

Ø terminiDomain’ is used to denote a single functional unit of a protein.

Ø A protein may have many domains with specific functions.

Ø A protein with a single subunit only has up to the tertiary structure.

(4). Quaternary Structure

Ø Majority of functional protein contains more than one polypeptide chains and such a protein is said to be oligomeric.

Ø Each peptide forms a sub-unit və ya monomer və ya protomer.

Ø Quaternary structure: The arrangement of protein monomers in three-dimensional complexes in a multi-subunit protein is called quaternary structure.

Ø For a protein to have a quaternary structure, it should fulfil two conditions:

§ It should have more than one polypeptide subunits

§ There should not have permanent (covalent) interaction between the subunits (like disulfide bond).

Ø Insulin does not have the quaternary structure even if it contains two subunits.

Ø The two polypeptides in insulin are covalently connected with two disulfide bonds.

Ø Thus, insulin can have up to tertiary structure (not quaternary structure).

Ø Bonds stabilizing quaternary structure: hydrogen bonds, hydrophilic interactions, hydrophobic interactions, van der Waals interactions.

Nelson, D.L., Lehninger, A.L. and Cox, M.M., 2008. Lehninger’s Principles of Biochemistry. Macmillan.

Oflayn təhsil (İnternet olmadan)

İndi edə bilərsiniz Yüklə the PDF bu Postun Tamamilə Pulsuzdur!

Zəhmət olmasa üzərinə klikləyin Yükləmə Linki / Düymə Postu Tək PDF faylı kimi saxlamaq üçün aşağıda. PDF faylı brauzerin özündə yeni pəncərədə açılacaq. PDF-ə sağ vurun və ‘-nı seçinFərqli Saxla‘ seçimi faylı kompüterinizdə saxlamaq üçün.

Zəhmət olmasa Share the PDF with your Friends, Relatives, Students and Colleagues…

Sorğularınız varmı?
Zəhmət olmasa məni aşağıdakı Şərhlər Bölməsində buraxın.
Şərhlərinizi Oxumaqdan və Cavab verməkdən məmnun olaram.


What makes a protein structure discernible? - Biologiya

THE STRUCTURE OF PROTEINS

This page explains how amino acids combine to make proteins and what is meant by the primary, secondary and tertiary structures of proteins. Quaternary structure isn't covered. It only applies to proteins consisting of more than one polypeptide chain. There is a mention of quaternary structure on the IB chemistry syllabus, but on no other UK-based syllabus at this level.

Qeyd: Quaternary structure can be very complicated, and I don't know exactly what depth the IB syllabus wants for this (which is why I haven't included it). I suspect what is wanted is fairly trivial. IB students should ask the advice of their teacher or lecturer.

The primary structure of proteins

Drawing the amino acids

In chemistry, if you were to draw the structure of a general 2-amino acid, you would probably draw it like this:

However, for drawing the structures of proteins, we usually twist it so that the "R" group sticks out at the side. It is much easier to see what is happening if you do that.

That means that the two simplest amino acids, glycine and alanine, would be shown as:

Peptides and polypeptides

Glycine and alanine can combine together with the elimination of a molecule of water to produce a dipeptid. It is possible for this to happen in one of two different ways - so you might get two different dipeptides.

In each case, the linkage shown in blue in the structure of the dipeptide is known as a peptide link. In chemistry, this would also be known as an amide link, but since we are now in the realms of biochemistry and biology, we'll use their terms.

If you joined three amino acids together, you would get a tripeptide. If you joined lots and lots together (as in a protein chain), you get a polipeptid.

A protein chain will have somewhere in the range of 50 to 2000 amino acid residues. You have to use this term because strictly speaking a peptide chain isn't made up of amino acids. When the amino acids combine together, a water molecule is lost. The peptide chain is made up from what is left after the water is lost - in other words, is made up of amino acid qalıqları.

By convention, when you are drawing peptide chains, the -NH2 group which hasn't been converted into a peptide link is written at the left-hand end. The unchanged -COOH group is written at the right-hand end.

The end of the peptide chain with the -NH2 group is known as the N-terminal, and the end with the -COOH group is the C-terminal.

A protein chain (with the N-terminal on the left) will therefore look like this:

The "R" groups come from the 20 amino acids which occur in proteins. The peptide chain is known as the onurğa sütunu, and the "R" groups are known as yan zəncirlər.

Qeyd: In the case where the "R" group comes from the amino acid proline, the pattern is broken. In this case, the hydrogen on the nitrogen nearest the "R" group is missing, and the "R" group loops around and is attached to that nitrogen as well as to the carbon atom in the chain.

I mention this for the sake of completeness - yox because you would be expected to know about it in chemistry at this introductory level.

The primary structure of proteins

Now there's a problem! The term "primary structure" is used in two different ways.

At its simplest, the term is used to describe the order of the amino acids joined together to make the protein. In other words, if you replaced the "R" groups in the last diagram by real groups you would have the primary structure of a particular protein.

This primary structure is usually shown using abbreviations for the amino acid residues. These abbreviations commonly consist of three letters or one letter.

Using three letter abbreviations, a bit of a protein chain might be represented by, for example:

If you look carefully, you will spot the abbreviations for glycine (Gly) and alanine (Ala) amongst the others.

If you followed the protein chain all the way to its left-hand end, you would find an amino acid residue with an unattached -NH2 qrup. The N-terminal is always written on the left of a diagram for a protein's primary structure - whether you draw it in full or use these abbreviations.

The wider definition of primary structure includes all the features of a protein which are a result of covalent bonds. Obviously, all the peptide links are made of covalent bonds, so that isn't a problem.

But there is an additional feature in proteins which is also covalently bound. It involves the amino acid cysteine.

If two cysteine side chains end up next to each other because of folding in the peptide chain, they can react to form a sulphur bridge. This is another covalent link and so some people count it as a part of the primary structure of the protein.

Because of the way sulphur bridges affect the way the protein folds, other people count this as a part of the tertiary structure (see below). This is obviously a potential source of confusion!

Əhəmiyyətli: You need to know where your particular examiners are going to include sulphur bridges - as a part of the primary structure or as a part of the tertiary structure. You need to check your current syllabus and past papers. If you are studying a UK-based syllabus and haven't got these, follow this link to find out how to get hold of them.

The secondary structure of proteins

Within the long protein chains there are regions in which the chains are organised into regular structures known as alpha-helices (alpha-helixes) and beta-pleated sheets. These are the secondary structures in proteins.

These secondary structures are held together by hydrogen bonds. These form as shown in the diagram between one of the lone pairs on an oxygen atom and the hydrogen attached to a nitrogen atom:

Although the hydrogen bonds are always between C=O and H-N groups, the exact pattern of them is different in an alpha-helix and a beta-pleated sheet. When you get to them below, take some time to make sure you see how the two different arrangements works.

Əhəmiyyətli: If you aren't happy about hydrogen bonding and are unsure about what this diagram means, follow this link before you go on. What follows is difficult enough to visualise anyway without having to worry about what hydrogen bonds are as well!

You must also find out exactly how much detail you need to know about this next bit. It may well be that all you need is to have heard of an alpha-helix and know that it is held together by hydrogen bonds between the C=O and N-H groups. Once again, you need to check your syllabus and past papers - particularly mark schemes for the past papers.

If you follow either of these links, use the BACK button on your browser to return to this page.

In an alpha-helix, the protein chain is coiled like a loosely-coiled spring. The "alpha" means that if you look down the length of the spring, the coiling is happening in a clockwise direction as it goes away from you.

Qeyd: If your visual imagination is as hopeless as mine, the only way to really understand this is to get a bit of wire and coil it into a spring shape. A bit of computer lead would do.

In truth, if you are a chemistry student, you are very unlikely to need to know this. If protein secondary structure is on your syllabus, your examiners are most likely only to want you to know how the structures are held together by hydrogen bonding. Check past papers to be sure.

If you are reading this as a biochemistry or biology student, and have been given some other way of recognising an alpha-helix, stick to whatever method you have been given.

The next diagram shows how the alpha-helix is held together by hydrogen bonds. This is a very simplified diagram, missing out lots of atoms. We'll talk it through in some detail after you have had a look at it.

What's wrong with the diagram? Two things:

First of all, only the atoms on the parts of the coils facing you are shown. If you try to show all the atoms, the whole thing gets so complicated that it is virtually impossible to understand what is going on.

Secondly, I have made no attempt whatsoever to get the bond angles right. I have deliberately drawn all of the bonds in the backbone of the chain as if they lie along the spiral. In truth they stick out all over the place. Again, if you draw it properly it is virtually impossible to see the spiral.

So, what do you need to notice?

Notice that all the "R" groups are sticking out sideways from the main helix.

Notice the regular arrangement of the hydrogen bonds. All the N-H groups are pointing upwards, and all the C=O groups pointing downwards. Each of them is involved in a hydrogen bond.

And finally, although you can't see it from this incomplete diagram, each complete turn of the spiral has 3.6 (approximately) amino acid residues in it.

If you had a whole number of amino acid residues per turn, each group would have an identical group underneath it on the turn below. Hydrogen bonding can't happen under those circumstances.

Each turn has 3 complete amino acid residues and two atoms from the next one. That means that each turn is offset from the ones above and below, such that the N-H and C=O groups are brought into line with each other.

In a beta-pleated sheet, the chains are folded so that they lie alongside each other. The next diagram shows what is known as an "anti-parallel" sheet. All that means is that next-door chains are heading in opposite directions. Given the way this particular folding happens, that would seem to be inevitable.

It isn't, in fact, inevitable! It is possible to have some much more complicated folding so that next-door chains are actually heading in the same direction. We are getting well beyond the demands of UK A level chemistry (and its equivalents) now.

The folded chains are again held together by hydrogen bonds involving exactly the same groups as in the alpha-helix.

Qeyd: Note that there is no reason why these sheets have to be made from four bits of folded chain alongside each other as shown in this diagram. That was an arbitrary choice which produced a diagram which fitted nicely on the screen!

The tertiary structure of proteins

What is tertiary structure?

The tertiary structure of a protein is a description of the way the whole chain (including the secondary structures) folds itself into its final 3-dimensional shape. This is often simplified into models like the following one for the enzyme dihydrofolate reductase. Enzymes are, of course, based on proteins.

Qeyd: This diagram was obtained from the RCSB Protein Data Bank. If you want to find more information about dihydrofolate reductase, their reference number for it is 7DFR.

There is nothing particularly special about this enzyme in terms of structure. I chose it because it contained only a single protein chain and had examples of both types of secondary structure in it.

The model shows the alpha-helices in the secondary structure as coils of "ribbon". The beta-pleated sheets are shown as flat bits of ribbon ending in an arrow head. The bits of the protein chain which are just random coils and loops are shown as bits of "string".

The colour coding in the model helps you to track your way around the structure - going through the spectrum from dark blue to end up at red.

You will also notice that this particular model has two other molecules locked into it (shown as ordinary molecular models). These are the two molecules whose reaction this enzyme catalyses.

What holds a protein into its tertiary structure?

The tertiary structure of a protein is held together by interactions between the the side chains - the "R" groups. There are several ways this can happen.

Ionic interactions

Some amino acids (such as aspartic acid and glutamic acid) contain an extra -COOH group. Some amino acids (such as lysine) contain an extra -NH2 qrup.

You can get a transfer of a hydrogen ion from the -COOH to the -NH2 group to form zwitterions just as in simple amino acids.

You could obviously get an ionic bond between the negative and the positive group if the chains folded in such a way that they were close to each other.

Notice that we are now talking about hydrogen bonds between side groups - not between groups actually in the backbone of the chain.

Lots of amino acids contain groups in the side chains which have a hydrogen atom attached to either an oxygen or a nitrogen atom. This is a classic situation where hydrogen bonding can occur.

For example, the amino acid serine contains an -OH group in the side chain. You could have a hydrogen bond set up between two serine residues in different parts of a folded chain.

You could easily imagine similar hydrogen bonding involving -OH groups, or -COOH groups, or -CONH2 groups, or -NH2 groups in various combinations - although you would have to be careful to remember that a -COOH group and an -NH2 group would form a zwitterion and produce stronger ionic bonding instead of hydrogen bonds.

van der Waals dispersion forces

Several amino acids have quite large hydrocarbon groups in their side chains. A few examples are shown below. Temporary fluctuating dipoles in one of these groups could induce opposite dipoles in another group on a nearby folded chain.

The dispersion forces set up would be enough to hold the folded structure together.

Əhəmiyyətli: If you aren't happy about van der Waals dispersion forces you should follow this link.

Use the BACK button on your browser to return to this page.

Sulphur bridges

Sulphur bridges which form between two cysteine residues have already been discussed under primary structures. Wherever you choose to place them doesn't affect how they are formed!

Questions to test your understanding

If this is the first set of questions you have done, please read the introductory page before you start. You will need to use the BACK BUTTON on your browser to come back here afterwards.


The tertiary structure of proteins

The tertiary structure of a protein is a description of the way the whole chain (including the secondary structures) folds itself into its final 3-dimensional shape. This is often simplified into models like the following one for the enzyme dihydrofolate reductase. Enzymes are, of course, based on proteins.

The model shows the alpha-helices in the secondary structure as coils of "ribbon". The beta-pleated sheets are shown as flat bits of ribbon ending in an arrow head. The bits of the protein chain which are just random coils and loops are shown as bits of "string". The color coding in the model helps you to track your way around the structure - going through the spectrum from dark blue to end up at red. You will also notice that this particular model has two other molecules locked into it (shown as ordinary molecular models). These are the two molecules whose reaction this enzyme catalyses.

What holds a protein into its tertiary structure?

The tertiary structure of a protein is held together by interactions between the the side chains - the "R" groups. There are several ways this can happen.

Ionic interactions

Some amino acids (such as aspartic acid and glutamic acid) contain an extra -COOH group. Some amino acids (such as lysine) contain an extra -NH2 qrup.

You can get a transfer of a hydrogen ion from the -COOH to the -NH2 group to form zwitterions just as in simple amino acids.

You could obviously get an ionic bond between the negative and the positive group if the chains folded in such a way that they were close to each other.

Hidrogen bağları

Notice that we are now talking about hydrogen bonds between side groups - not between groups actually in the backbone of the chain.

Lots of amino acids contain groups in the side chains which have a hydrogen atom attached to either an oxygen or a nitrogen atom. This is a classic situation where hydrogen bonding can occur.

For example, the amino acid serine contains an -OH group in the side chain. You could have a hydrogen bond set up between two serine residues in different parts of a folded chain.

You could easily imagine similar hydrogen bonding involving -OH groups, or -COOH groups, or -CONH2 groups, or -NH2 groups in various combinations - although you would have to be careful to remember that a -COOH group and an -NH2 group would form a zwitterion and produce stronger ionic bonding instead of hydrogen bonds.

van der Waals dispersion forces

Several amino acids have quite large hydrocarbon groups in their side chains. A few examples are shown below. Temporary fluctuating dipoles in one of these groups could induce opposite dipoles in another group on a nearby folded chain.

The dispersion forces set up would be enough to hold the folded structure together.


Proteins and Evolution

The presence of similar domain structures in different proteins, the duplication of domain structures in a single protein, and similarities in amino acid sequences (sequence homologies) indicate an evolutionary relationship of many proteins in a single species and between species. There are many examples of these relationships, of which a few will be described here.

The globin fold, as described above, consists of eight helices (connected by loops) that form a pocket as an aktiv sayt . A heme structure is bound in many globin fold proteins that binds and carries oxygen in an organism. The globin fold structure has been preserved in mammals, insects, and plants although the amino acid sequence similarities may be very low between such disparate species. Thus, natural selection has maintained similar structures to carry out similar functions even as the gene sequences have diverged to such a great extent between the different species.

The helix-turn-helix motif is common to many gene repressor proteins that bind to DNA sequences. Rigorous statistical analyses of the amino acid sequences of these motifs suggest that these repressor proteins all evolved from a common ancestral gene and that certain amino acid residues in the motif structure are crucial to maintain the helix-turn-helix structure of the motif.

Serine proteases (for example, chymotrypsin, a digestive enzyme in mammals) consist of two β barrel domains, the ends of which come together to form an active site. Within the active site is a catalytic triad, which consists of three amino acids (histidine, serine, and cysteine) arranged in space to catalyze the hidroliz of a peptide bond. The two β barrels probably evolved from duplication of a common gene. In humans, there are many serine proteases that cleave peptide bonds of different proteins. All have the same two β barrel domain structure with the same spatial catalytic triad. Specificity of binding and cleaving different proteins is achieved by altering the sequences around the catalytic triad such that different proteins complement the different binding sites.


The basic hierarchy of protein structure

Two amino acids can join together by releasing a water molecule in the process through a bond called the peptide bond. Therefore, many amino acids join together to form a protein. There are a certain structural hierarchy of proteins.

The linear sequence of amino acids forming a long chain is referred to as the primary structure of a protein. This is the simplest form. Now, these peptide bonds can rotate about its axis which gives rise to something called the torsional angles. The Cα-C forms the psi angle and Cα-N forms the phi angle. If a stretch of the polypeptide has the same phi and psi angle repeatedly, that particular stretch would locally fold into a specific structure. This localized folding is referred to as the secondary structure of a protein. Therefore, a single protein can have a lot of secondary structures. Some examples of secondary structures are alpha-helix, beta sheets and beta turns. When the secondary structure containing proteins fold in a 3-dimensional form, it is called the tertiary structure and if a protein contains different tertiary structured chains, it is referred to as the quaternary structure

This tertiary and Quaternary structure of a protein is absolutely essential for its particular function. If these structures are disrupted, the function of the protein disrupts as well.


Structural analysis of COVID-19 spike protein provides insight into its evolution

Image of the ultrastructural morphology exhibited by the 2019 Novel Coronavirus (2019-nCoV). Kredit: CDC

Researchers at the Francis Crick Institute have characterised the structure of the SARS-CoV-2 spike protein as well as its most similar relative in a bat coronavirus. The structures provide clues about how the spike evolved and could help inform vaccine design.

A characterising feature of SARS-CoV-2, the virus that causes COVID-19, is the protein spikes which cover the surface, which the virus uses to bind with and enter human cells.

Analysing the structure of these spikes could provide clues about the virus' evolution. It is not yet known how SARS-CoV-2 evolved to infect humans and whether this happened directly from coronaviruses in bats or via an intermediary species.

Onların araşdırmasında, nəşr Nature Structural & Molecular Biology, the researchers characterised the spike protein in high resolution using a technique called cryo-electron microscopy, which allowed them to achieve a greater level of detail than previously reported structures. They then compared this structure to the spike protein of a bat coronavirus, RaTG13, which has the most similar spike to that of SARS-CoV-2.

While the spikes as a whole were over 97% similar, the researchers found a number of significant differences at the location where SARS-CoV-2 binds with a receptor on human cells, called ACE2, and at the surfaces that keep the subunits of the spike together.

These differences mean the spike of SARS-CoV-2 is more stable and is able to bind around 1,000 times more tightly to a human cell than this bat virus.

Based on their findings, the researchers suggest it is unlikely that a bat virus similar to RaTG13 could infect human cells. This supports the theory that SARS-CoV-2 is the result of different coronaviruses coming together and evolving over time, potentially also through several host species.

Antoni Wrobel, co-lead author and postdoctoral training fellow in the Structural Biology of Disease Processes Laboratory at the Crick, says: "The spike is the entry key that allows SARS-CoV-2 into human cells. Changes in the virus' genome, which affect the spike's structure, therefore have potential to make the virus either more or less able to enter the host's cell."

"At some point in the evolution of this virus, it seems to have picked up changes, like the differences we found, which made it able to infect humans."

Donald Benton, co-lead author and postdoctoral training fellow in the Structural Biology of Disease Processes Laboratory at the Crick, says: "The exact process of how SARS-CoV-2 evolved remains unclear and is something many researchers are trying to piece together. Our work provides a piece of this puzzle, as it suggests that the virus did not come straight from the bat coronaviruses currently known."

Steve Gamblin, group leader of the Structural Biology of Disease Processes Laboratory at the Crick says: "The world was caught off guard by SARS-CoV-2. Examining the structure of this virus, and its likely precursor, helps us understand where it came from, and how it interacts with human cells."

The Crick researchers will continue to study the structure of the virus, with a view to finding further clues as to its evolutionary path.

The spike protein structures are open-access, so other researchers can use these in their work and to aid with drug discovery and vaccine design.